Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 435 



bekannten Aminosäuren, nach der Estermethode im Verdauungs- 

 gemisch isolierbar. Vermisst wurde dagegen das Phenylalanin und 

 a-Prolin. Fischer und Abderhalden 1 ) konnten nun aus dem 

 Verdauungsgemisch einen Körper isolieren, der keine Biuretreaktion 

 mehr gab, also nicht im landläufigen Sinne ein „Pepton" war. 

 Dieser Körper, in annähernder Ausbeute von 15°/ , erwies sieh 

 gegen die weitere Verdauung mit Trypsin durchaus resistent, Dagegen 

 gelang es, ihn durch Kochen mit Säuren weiter abzubauen. Dabei 

 zerfiel derselbe in sämtliche bekannten Monoammosäuren. Speziell 

 ist es auflallend, dass er das Phenylalanin und das a-Prolin in dem- 

 selben Mengenverhältnis enthielt, wie das ursprünglich zur Ver- 

 dauung angesetzte Protein. War das Protein glykokollhaltig, wie 

 das Edestin, Hämoglobin, Serumglobulin, Fibrin, so enthielt der 

 fermentresistente Körper auch das gesamte Glykokoll. So erklärt 

 sich, dass diese 3 Säuren nie frei im Verdauungsgemisch nach- 

 weisbar waren. Dieses abiurete Produkt wurde gewonnen bei 

 Pankreasverdauung. Ging aber der Trypsinwirkung eine Pepsin- 

 verdauung voran, dann waren direkt auch freies Prolin und Phenyl- 

 alanin nachweisbar, während die Menge des fermentfesten Körpers 

 abgenommen hatte. Nach dem Verhalten und den Analogien der 

 synthetischen Polypeptide nehmen Fischer und Abderhalden 

 an, dass in diesem Produkt ein Gemisch von verschiedenen natür- 

 lichen Polypeptiden vorliegt, deren Trennung und Identifikation 

 noch aussteht. 



Einen fermentresistenten Anteil im Proteinmolekül hatte schon 

 Kühne bei seinen Verdauungsversuchen mit Trypsin beobachtet, 

 und darauf seine Einteilung der Anti- und Hemigruppe getroffen. 

 Auch Siegfried 2 ) isolierte solche fermentfeste, kristallinische Pep- 

 tone, das Gluto- und Kaseinokyrin, die bei weiterer Säurespaltung 

 in Lysin, Arginin, Glutaminsäure und Glykokoll zerfielen. Es bleibt 

 abzuwarten, ob das Fisch er'sche Polypeptid mit diesem Kyrin 

 identisch ist, oder ob in dem Gemisch das Kyrin als Anteil ent- 

 halten ist. Das Polypeptid Fischers ist auf Diaminosäuren nicht 

 untersucht, Die alte Anschauung einer sogen. Antigruppe aber be- 

 steht zu Recht. 



Aus diesen Tatsachen aber folgt, dass die Fermentverdauung 

 nicht zu einer totalen Aufsprengung des Eiweißmoleküls führt. 

 Durch Versuche von Abderhalden ist nun weiter dargetan, dass 

 dieses Verdauungspolypeptid kein Laboratoriumsprodukt in vitro 



1) E. Fischer und E. Abderhalden. Über die Verdauung einiger Eiweiß- 

 körper durch Pankreasfermente. Über die Verdauung des Kaseins durch Pepsin- 

 salzsäure und Pankreasfermente Zeitschr. f. phys. Chem. 39, 81. 40, 215. 1903. 



2) M. Siegfried. Zur Kenntnis des Glutokyrnis. Zeitschr. f. phys. Chem. 

 43,41,19. 1904/1905. Über Kaseinskyrin. Ibidem. 43,44. 



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