43G Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 



ist. sondern dass es in dieser Form und mit gleichen Eigenschaften 

 auch im lebenden Organismus gebildet wird 1 ). Bei allen Ver- 

 dauungs.versuchen in vitro ist die Reaktionsdauer eine außerordent- 

 lich lange, oft monatelange. Im Organismus aber vollzieht sie sich 

 in wenigen Stunden. 



Die Kürze der Frist ist durch mancherlei physikalische Be- 

 dingungen erklärlich. Einmal steht der fortschreitenden Aufspal- 

 tung eine fortschreitende Resorption gegenüber. Es vollzieht sich 

 also dauernd ein Konzentrationswechsel zugunsten des Reaktions- 

 verlaufs nach der gewünschten Richtung. Gerade die physikalische 

 Chemie hat uns gelehrt, wie sehr die Konzentration, d. h. die Ab- 

 nahme der Konzentration der entstandenen Reaktionsprodukte bei 

 einer Reaktion hier Fermentreaktion -- die Richtung und die 



Reaktionsgeschwindigkeit beeinflusst. Die kurze Zeit ist also an 

 und für sich kein Widerspruch gegen die Übertragung der experi- 

 mentellen Tatsachen auf den Mechanismus im Lebenden. 



In der Tat hat nun Abderhalden nachgewiesen, dass es auch 

 im Darmkanal nicht zu einer totalen Aufsprengung des Proteins 

 kommt, sondern auch abiurete, fermentfeste Produkte entstehen. 

 Abderhalden hat sie aus dem Darminhalt von 8 — 11 Stunden 

 zuvor gefütterten Tiere isoliert und ihre nahe Verwandtschaft mit 

 dem Fischer'schen Polypeptid dargetan. 



Somit kommt es auch intra vitam nicht zu einer totalen Auf- 

 sprengung des Eiweiß, und das Auftreten freier Aminosäuren im 

 Darminhalt, kann nicht mehr im Sinne des totalen Abbaus nach 

 Kutscher-Seemann 2 ) gedeutet werden. Auch dies wurde durch 

 Abderhalden und Reimbold 3 ) erwiesen. Diese Autoren haben 

 die vitalen Verhältnisse derart imitiert, dass sie die Trypsinverdauung 

 im Dialysenschlauch vor sich gehen ließen, und das Dialysat in 

 regelmäßigen Zeitabständen auf kristallinische Produkte untersuchten. 

 Dabei ergab sich, dass schon nach 1—2 Tagen das gesamte Tyrosin, 

 Tryptophan und anscheinend auch Zystin aus dem Eiweißmolekül 

 abgespalten wird, zu einer Zeit, da noch reichlich Albumosen und 

 Peptone im alten Sinn (Biuretreaktion !) vorhanden sind. Für das 

 Tyrosin war eine ähnliche leichte Abspaltbarkeit durch Trypsin be- 

 reits bei der Darstellung des beschriebenen natürlichen Polypeptids 

 aus Seidenfibrin, Glyzyl-a-Alanin von Fischer und Bergeil be- 

 obachtet. 



Erst später gelangen dann die anderen Aminosäuren zur Ab- 



1) E. Abderhalden. Aufbau und Abbau des Eiweißkörpers. Zeitschr. i. 

 phys. Chem. II, 29. 



2) Kutscher -Seemann. Zeitschr. f. phys. Chem. 34, 528. 1901. Vgl. 

 35, 432. 1902. 



3) E. Abderhalden und Bela Reimbold Der Abbau des Edestins aus 

 Baumwollsamer durch Pankreassafl. Zeitschrift f. phys. Chem. bi, 159. 1905. 



