§58 Richard Otto: Chemische Physiologie. j42 



Man vermag' bisher nicht die proteolytischen Enz^^me nach ihrer Wirkung 

 in allen Einzelfällen zu gruppieren. Mit Sicherheit können bis jetzt nur zwei 

 Grupjien aufgestellt werden: die Gruppe des Trypsins und die des Pepsins. 

 Das sicherste Kennzeichen der Zugehörigkeit bestimmter Enzyme zu der einen 

 oder der anderen Gruppe ist das Verhalten gegen Peptide und speziell gegen 

 Gycyl-1-tyrosin. Dieses Peptid wird von Trypsin rasch gespalten, von Pepsin 

 dagegen nicht. 



Die Verff. prüften nun nach dieser Methode den Presssaft (.1er Hefe, das 

 Papayotin und den Saft in den Kannen von Nepenthes. Das proteolytische 

 Enzym des Hefepresssaftts, die Endotryptase, ist sehr stark aktiv. Es findet 

 sich auch dann noch, wenn die Zymase bereits nicht mehr wirkt und gehört 

 in die Gruppe des Trypsins. 



Das gleiche ist der Fall beim Papayotin. In dem Safte in den Kannen 

 von Nepenthes scheint dagegen kein trypsinähnliches Ferment vorhanden zu sein. 



117. Abderhalden, E. und Schittenheliii, A. Die Wirkung der pro- 

 teolytischen Fermente keimender Samen des Weizens und der 

 Lupine auf Polypeptide. (Hoppe-Seylers Zeitschr. f. physiolog. Chemie. 

 IL [1906], p. 26-30.) 



Verff. wollten die Frage entscheiden, ob die proteolytischen Fermente 

 keimender Samen in gleicher W^eise auf Peptide einwirken, wie die entsprechen- 

 den Fermente des Tierreiches. Zu diesem Zwecke wurden aus keimenden 

 Weizen- und Lupinensamen Presssäfte hergestellt und von diesen bestimmte 

 Mengen zur Lösung von Glycyl-Glycin, Öl-Leucyl-Glycin und Dialanylcystin 

 zugesetzt. Durch den Nachweis von aktiven Aminosäuren wu.rde in allen Fällen 

 die stattgefundene Spaltung erwiesen. 



118. Fenni, CI. Alte und neue Methode zum Nachweis der pro- 

 teolytischen Enzyme. (Centrbl. f. Bakt.. 2. XVI [1906], p. 176.) 



Verf. fand, je nach der Temperatur, eine Gelatine von 1 — 10 *^/o geeignet 

 (die einprozentige nur bei sehr niederer Temperatur, am besten 3 — 5 o/^), welche 

 mit 1 — 2 0/(1 Soda und 0,5 O/^ Karbolsäure versetzt war. Die Gelatine wird bei 

 80 — 90 '^ gelöst. Nach dem Erstarren des fertigen Produktes in dünnen 

 Röhrchen in genau horizontaler Lage wird die mit 0,5 % Phenol oder 0,1 o/o 

 Thymol versetzte Enzymlösung mit der erstarrten Gelatine in BerührLing ge- 

 bracht. Eine Beigabe von Knochenkohle, Magnesiumcarbonat, Magnesiumoxyd 

 und andere zur Enzymlösung erhöht stark die Verflüssigungsfähigkeit. Verf. 

 vermochte nach seiner Methode noch Trypsin in Verdünnung 1 : 1900000 nach- 

 zuweisen. 



119. Zaleski, W. Zur Kenntnis der proteolytischen Enzyme der 

 reifenden Samen. [Vorläufige Mitteilung.] (Ber. D. Bot. Ges., XXIII [190.5], 

 p. 133-142.) 



Zum Nachweis der proteolytischen Enzyme in reifenden Erbsensamen 

 diente die Salko wskische Autodigestionsmethode. Mit dem Alter der 

 der reifenden Erbsensamen nahm die Energie der Proteolyse in denselben ab. 

 Dieses Ergebnis lässt sich durch die Verschiedenheit der proteolytischen 

 Enzyme in Samen verschiedenen Alters, durch die allmähliche Abschwächung 

 derselben oder durch Hemmungswirkungen infolge Anhäufung antiproteolytisch 

 wirkender Stoffe erklären. Gewisse Stoffe, wie Saccharose, machen sich bei 

 der Autodigestion der reifenden Samen um so störender bemerklich, je mehr 

 der Samen der Reife entgegengeht. Versuche nach derselben Richtung hin 



