860 Kichard Otto: Chemische Physiologie. [44 



Substanzen durch das System Peroxydase-Hydroperoxyd zuzuschreiben. (Nach 

 Bot. Centrbl., Bd. 104 [1907].) 



122. Bach. A. Über das Schicl<sal der Hefekatalase bei der 

 zellfreien allioholischen G.ärung. (Ber. D. Chem. Ges., XXXIX [1906], 

 p. 1669—1670.) 



Der Katalasegehalt des Zymin nimmt schon durch Autolyse, d. h. post- 

 mortale Einwirkung der Enzyme der Hei'e auf die in ihr enthaltenen spalt- 

 baren Körper, regelmässig, wenn auch langsam ab. In Gegenwarb von Zucker, 

 also bei der alkoholischen Gärung wird die bei der Autolyse stattfindende 

 Zerstörung der Katalase stark beschleunigt. Die Zerstörung der Katalase 

 nimmt in beiden Fällen mit der Verdünnung des Zymins zu. 



123. Bach, A. Einfluss der Peroxydase auf die Tätigkeit der 

 Katalase. (Ber. D. Chem. Ges., XXXIX [1906], p. 1670—1673.) 



Verf. bestätigt die früher gemachten Beobachtungen (s. vorstehendes 

 Referat), dass die Hefekatalase durch längere Berührung mit aktiver Peroxy- 

 dase bei 300 nicht in ihrer spezifischen Wirkung auf Hydroperoxyde gelähmt 

 wird. Bei tierischer, aus Ochsenleber gewonnener Katalase fand Verf. sogar 

 eine starke Vergrösserung der Katalasewirkung durch die Anwesenheit von 

 Peroxydase. Wenn trotzdem eine beträchtliche Beschleunigung in der Zer- 

 störung der Hefekatalase bei der Zymingärung (s. vorstehendes Referat) durch 

 die Anwesenheit von aktiver Peroxydase eintritt, so lassen sich über die Ur- 

 sachen dieser Beschleunigung nur Vermutungen aussprechen. 



124. Bach, A. Peroxydasen als spezifisch wirkende Enzyme. 

 (Ber. D. Chem. Ges., XXXIX [1906], p. 2126—2129.) 



Nach Verfs. Versuchen ist für die spezifische Wirkung der Oxydations- 

 fermente die spezifische Natur der betr. Peroxydasen massgebend. Er ver- 

 wendete die Bertrandsche Tyrosinase, ein oxydierendes Enzym, welches 

 weder Phenole noch aromatische Alkohole oxydiert, dagegen Tyrosin in ein 

 schwarzes O.Kydationsprodukt verwandelt, während sonst Tyrosin von gewöhn- 

 licher Oxydase nicht angegriffen wird. Verf. fand, dass Tyrosin von Hydro- 

 peroxyd im Verein mit gewöhnlicher Pei'oxydase nicht oxydiert wird. Das- 

 selbe wird jedoch von Hydroxyd kräftig angegriffen, wenn dieses durch die 

 in der Tyrosinase enthaltene Peroxydase aktiviert wird. Nach Verfs. Ansicht 

 kann den Oxydationsfermeuten sehr wohl die Rolle allgemeiner Vermittler 

 der Atmungsprozesse zukommen. 



125. CJlodat, R. und Roape, E. La Sycochymase ou le Labferraent 

 du Ficus Carica. (Centrbl. f. Bakt., 2, XVI [1906], p. 1.) 



Das Labenzym des Feigenbaumes enthält zwei mittelst Erhitzen nach- 

 weisbare Bestandteile. Der zuerst zerstörte Bestandteil ist der in der rohen 

 Milch am wirksamste ; der andere, welcher Temperaturen von 75 überdauert, 

 wirkt nicht gegen das „Kolloid" der rohen Milch, ist dagegen stark aktiv 

 gegen das der sterilisierten. Die Sycochymase hat ein sehr stark von Lab 

 aus Kälbermagen abweichendes Teraperaturoptimum, dasselbe liegt nahe der 

 „Tötungs"grenze bei 75 — SO^^. Sie coaguliert ebenso gut oder sogar besser 

 gekochte bzw. sterilisierte als rohe Milch. Das Ficus-^nzjm ist vom tierischen 

 Lab trotz vieler Ähnlichkeiten doch deutlich verschieden. 



126. Oonnermann, M. Über das Spaltungsvermögen von Leber- 

 histozym und einiger Enzyme auf einige Glycoside und ALkaloide. 

 (Archiv f. d. ges. Physiologie, CXIII [1906], p. 168—197.) 



