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chaîne ne soit pas trop fortement acide ou basique, elle n'empêche pas l'oxy- 

 dation. 



Aussi est-il possible de compliquer encore la chaîne latérale de la tyro- 

 sine sans enlever aux produits obtenus le caractère de l'oxydabilité diasta- 

 sique. L'éthyltyrosine, la chloracélyltyrosine et la glycyltyrosine, par 

 exemple, sont oxydées et colorées par le ferment soluble avec une extrême 

 facilité. 



La première donne une coloration orangée, puis j;uine oran£;é, jaune d'or et enfin 

 un trouble opalescent jaune sale, verdâtre. La deuxième, à la condition d'être trans- 

 formée en sel neutre, car elle est fortement électro-négative, se colore en jaune d'or, 

 en orangé foncé, puis en rouge intense. Enfin, la dernière devient jaune, puis orangée 

 et d'un rouge acajou très foncé. 



La glycyltyrosine est, comme on sait, un dipeptidc, c'est-à-dire un des 

 représentants les plus simples de cette longue série de corps, formés par 

 l'association d'acides aminés, qui comprend, d'après les recherches de 

 E. Fischer, toutes les matières protéiques. Elle est dédoublable, comme ces 

 matières protéiques, par certaines diastases hydrolysaiiles et, dans ce cas, 

 donne 1™°' de glycocolle et 1™°' de lyrosine. Gomme la tyrosinase du son 

 renferme justement une protéase, il élait indispensable de s'assurer d'une 

 façon particulière de l'oxydabilité directe du dipeptidc par la tyrosinase. 



J'y ai réussi en me servant de l'exliail glycérine de Russida Quelelii; cet extrait 

 possède un fort pouvoir oxydasique, mais ne dédouble pas la glycyltyrosine. Ce der- 

 nier point a été établi en faisant réagir dans un tube à deux branches, complètement 

 débarrassé d'oxvgène, o'^'"', 5 de l'extrait givcériné sur 00,100 de dipeptidc dissous 

 dans a''"'' d'eau. Après 5 jours de contact, le mélange était encore limpide, il n'y avait 

 pas trace visible de tyrosine mise en liberté. Lorsque, après cette attente, on a laissé 

 rentrer l'air en ouvrant le tube, la cciloiation a commencé aussitôt, exactement avec la 

 vitesse, l'intensité et les variations de couleur d'un mélange témoin, préparé au mo- 

 ment même, avec des quantités égales d'extrait glycéiiné et de dipeplide ('). 



Les recherches dont je viens de résumer ici les premiers résultats mon- 

 trent que l'action oxydante de la tyrosinase s'étend, comme celle de la lac- 

 case, à tout un groupe de composés chimiques et qu'il ne suffit pas, dans 

 l'étude d'un cas de mélanose, par exemple, de constater l'apparition des 

 colorations rouge et noire sous l'influence de l'air et du ferment pour être en 

 droit de conclure à l'intervention de la tyrosine. 



(') J'ai vérifié, d'autre part, l'inactivité complète de la laccase sur le dipeptide. 



