SÉANCE DU 27 NOVEMBRE IQoS. giS 



la solution physiologique entre 100° et iio" pendant 3o minutes, la même 

 préparation diastasique le rend transparent et lentement le dissout. Par 

 contre, un cube pareil, chauffé dans une solution de CaCl" équimoléculaire 

 avec la solution physiologique, est devenu non seulement réfractaire à 

 l'action de la protéase, mais est aussi plus résistant vis-à-vis d'un suc pan- 

 créatique kinasé bien actif. 



Après le chauffage dans les solutions salines susmentionnées les cubes 

 d'albumine n'apparaissent aucunement altérés, ni dans leur aspect, ni dans 

 leur consistance. Mais j'ai pu m'assurer qu'ils ont échangé des sels avec les 

 liquides qui les baignaient. La teneur en cendres de ces cubes se trouve 

 diminuée d'un tiers à un demi et en même temps on observe que le cube 

 plongé dans NaCl a perdu de la chaux et que celui qui a été plongé 

 dans CaCP en a absorbé. 



Si l'on ajoute à de la protéase une émulsion préparée en broyant très finement du 

 blanc d'œuf bouilli on n'observe guère d'action sensible. Si l'on délaye le blanc d'œuf 

 frais dans 10™' d'eau distillée et que l'on précipite l'albumine après chauffage par addi- 

 tion de la quantité appropriée d'acide clilorhydrique ou d'acide acétique, puis que par 

 centrifugation on la sépare du liquide, on voit que ce liquide retient très peu de ma- 

 tière organique et renferme de 4o à 60 pour 100 de la quantité totale des cendres de 

 l'albumine. On obtient ainsi une albumine qui est très facilement dissoute par la pro- 

 téase et cela dans des condilions aussi comj^arables que possible avec celles réalisées 

 pour le blanc d'œuf broyé. 



Enfin j'ai vu que l'albumine du sérum, sous forme de coagulums ou en solutions 

 chauffées, est digérée par la protéase beaucoup plus facilement et plus complètement 

 que l'ovalbumine. La différence la plus remarquable entre ces deux albumines consiste 

 dans leur teneur en cendres, la sérumalbumine étant plus riche en sels solubles que 

 l'ovalbumine. La différence dans l'activité' de la protéase vis-à-vis des albuminoïdes 

 différents ne parait donc pas liée à des caractères de spécificité, tout au moins de 

 l'oi-dre de celle, par exemple, qui distingue la sucrase de la mallase. Il suffit, en effet, 

 de changer dans l'albumiue les rapports entre la matière organique et les sels qui 

 l'accompagnent pour la rendre plus ou moins digestible. 



II. La manière dont se comporte la protéase du charbon vis-à-vis des 

 différents albuminoïdes correspond à celle d'un mélange de kinase avec 

 très peu de suc pancréatique. Une préparation obtenue en mettant à ma- 

 cérer is de kinase Hallion dans 5o'^"'' d'eau additionnée de o,5 de suc pan- 

 créatique est, en effet, très peu active sur les cubes de blanc d'œuf cuit, 

 tandis qu'elle liquéfie très fortement la gélatine. 



L'identité entre la protéase charbonneuse et les mélanges de kinase 

 pauvres en suc pancréatique se poursuit encore si l'on filtre ces deux dias- 

 lases au travers du collodion. 



