LES LIPOPROTEINES CELLULAIRES 

 ET LEURS FONCTIONS ENZYMATIQUES 



J. POLONOVSKI 



Paris 



Plusieurs voies s'ouvrent aujourd'hui pour l'étude des lipoprotéines 

 cellulaires. La microscopie électronique nous révèle des structures 

 biphasiques dans de nombreuses formations cytoplasmiques (mitochon- 

 dries, membranes, parois cellulaires, etc.). Le fractionnement des con- 

 stituants cellulaires par ultracentrifu gâtions successives permet aussi 

 de localiser les lipides et de connaître la distribution de leurs associa- 

 tions lipoprotêiniques. La difficulté de séparer ces lipoprotéines du 

 matériel protéinique des structures cellulaires insolubles a été partielle- 

 ment levée par les techniques de dissociations récemment mises en 

 oeuvre: sonation, détergents, digitonine, solvants organiques etc. On 

 a ainsi préparé des lipoprotéines cellulaires solubles dont certaines sont 

 extrêmement riches en lipides. 



Les lipoprotéines cellulaires pourront désormais être étudiées comme 

 les autres lipoprotéines solubles antérieurement isolées (lipoprotéines 

 plasmatiques, lipoprotéines de l'oeuf, lipoprotéines du lait). 



L'importance des lipoprotéines dans le fonctionnement cellulaire 

 résulte de multiples travaux. Les agents physiques ou chimiques qui 

 dissocient ou détruisent les lipides semblent avoir pour premier effet 

 de décomposer des édifices moléculaires dont les lipides étaient le 

 ciment indispensable (voir les proteolipides ceré^braux de Folch-Pi). 



A côté de ce rôle purement physique des lipides, ils jouent un rôle 

 spécifique dans de nombreux systèmes enzymatiques. On commence 

 à connaître un certain nombre d'enzymes lipoprotêiniques dont la partie 

 lipidique est indispensable à l'activité enzymatique (ATPase du muscle, 

 hexokinase du cerveau etc.). Les travaux les plus importants (Green, 

 Ziegler, Basford, Tisdale, Crâne, Widmer, Hatefi, Lehninger, Stotz, 

 Marinetti, etc.) ont porté sur les enzymes des chaînes respiratoires 

 mitochondriales: succinoxydase et DPNHoxydase. Plusieurs enzymes 

 sont tr^s riches en lipides, telle la lipoprotéine Q qui porte l'ubiquinone 

 et qui entre dans le système réduisant le cytochrome c^ (96% de lipides, 

 dont 45% de plasmalogène), la lipoprotéine c qui contient le cytochrome 



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