Einleitung 9 



steinsäure und der Äpfelsäure — sind keine anderen Fermente, als die Pyridin- 

 proteide, die Flavinproteide und die Hämoproteide. 



Solche Beispiele ließen sich heute beliebig vermehren. In der Tat, alle biolo- 

 gischen Hydrierungen und Dehydrierungen, die wir kennen, werden durch Glie- 

 der unserer Fermentketten bewirkt, die deshalb die allgemeine und vollständige 

 Lösung des Problems der biologischen Oxydation und Reduktion gewesen sind. 



Fragen wir uns, warum Substrate durch die Bindung an Koferment A „akti- 

 viert" werden, so möchte ich darauf aufmerksam machen, daß Koferment A das 

 3fach phosphorylierte Adenosin enthält, das auch im Triphospho-Pyridinnukleotid 

 vorkommt und das hier die Funktion hat, das Nukleotid an die Fermentproteine zu 

 binden; und daß allgemein Phosphat die Gruppe ist, die Substrate und Kofer- 

 mente an die Fermentproteine bindet, wie z. B. durch einen Vergleich der Reak- 

 tionsfähigkeiten von phosphoryliertem und nicht phosphoryliertem Glycerinal- 

 dehyd oder von phosphoryliertem und nichtphosphoryliertem Lactoflavin gefun- 

 den worden ist. Die Idee liegt deshalb nahe, die Bindung an Koferment A als eine 

 Phosphorylierung aufzufassen, die zwar nicht direkt, aber über die Panthotein- 

 brücke hinweg erfolgt. Dazu stimmt, daß Substrate wie Glukosephosphat oder 

 Triosephosphat, die bereits phosphoryliert sind, der Bindung an Koferment A 

 nicht bedürfen. Andererseits ist es wahr, daß es nichtphosphorylierte Substrate 

 gibt, wie Acetaldehyd und Brenztraubensäure, die ohne Vermittlung von Kofer- 

 ment A an Fermentproteine gebunden und hier von Nikotinsäureamid hydriert 

 werden. 



Ein wesentlicher Fortschritt (13) (24) (25) (26) auf dem Gebiet der Atmung war 

 die Kristallisation der prosthetischen Gruppe der Eisenoxygenase, des „Cyto- 

 hämins", womit die Substanz, die in der organischen Welt im wesentlichen den 

 Sauerstoff überträgt, nunmehr auch chemisch isoliert und der chemischen Unter- 

 suchung zugänglich geworden war. Cytohämin enthält wie das Bluthämin 2 Pro- 

 pionsäuren, aber anders als das Bluthämin eine Formylgruppe und dafür eine 

 Vinylgruppe weniger. Cytohämin enthält ferner, anders als das Bluthämin, eine 

 Seitenkette vom Molekulargewicht der Größenordnung 200, die gegenüber dem 

 Bluthämin den niedrigeren Eisen- und Stickstoffgehalt bedingt. Ein Vergleich der 

 Elementaranalysen der beiden Chlorferriverbindungen ergab die Prozente : 



Cytohämin liefert bei der Resorcinschmelze ein schön kristallisierendes „Deu- 

 terohämin", das 3 freie //-Stellen besitzt. S. F. MacDonald 12 , ein Schüler Hans 

 Fischers, der die weitere Bearbeitung dieser wichtigen Substanz übernommen hat, 

 fand für die Konstitution des „Cyto-Deuterohämins" 



