70 Über die Kristallisation von Gärungsfermenten und ihre optischen Teste 



für ihre Teste, können sich also in ihren Testen nicht vertreten. Es ist weiterhin 

 eine Folge der strengen Spezifizität, daß die beiden Teste nach Zusatz ihrer spezi- 

 fischen Proteine reaktionslos bleiben, wenn man statt der stöchiometrischen Men- 

 gen katalytische Mengen Adenosindiphosphat zusetzt und außerdem viel Hexose 

 oder Hexosemonophosphat. Es geht daraus hervor, daß die Dephosphorylierung 

 und die Phosphorylierung der Substrate an verschiedenen Proteinen vor sich geht; 

 daß also die phosphatübertragenden Fermente, ebenso wie die wasserstoffüber- 

 tragenden Fermente, aus je 2 Proteinen mit gemeinsamer prosthetischer Gruppe 

 bestehen. Dies ist schon in Kapitel III hervorgehoben, aber dort nicht experi- 

 mentell begründet worden. 



Im ganzen gibt es in gärenden Zellen 4 an der Phosphatübertragung beteiligte 

 spezifische Proteine, von denen jedes mit Adenosinpolyphosphat und Magnesium- 

 salz zu Proteinen zusammentritt, die ich in Analogie zu den Alloxazin- oder Pyri- 

 din-Proteiden als „Adenosin-Proteide" bezeichnen möchte. 



Die 4 Adenosin-Proteide, die also thermodynamisch betrachtet nicht Fermente, 

 sondern Halb-Fermente sind, kann man paarweise zu 4 phosphatübertragenden 

 Fermenten folgender Funktionen zusammensetzen : 



1. Ferment, das Phosphat von der 1 -Stellung der 1,3-Diphosphoglycerinsäure 

 auf Hexose überträgt. 



2. Ferment, das Phosphat von der 1 -Stellung der 1,3-Diphosphoglycerinsäure 

 auf Hexosemonophosphat überträgt. 



3. Ferment, das Phosphat von der Phosphobrenztraubensäure auf Hexose über- 

 trägt. 



4. Ferment, das Phosphat von der Phosphobrenztraubensäure auf Hexosemono- 

 phosphat überträgt. 



XV. Kristallisation des Proteins des reduzierenden Gärungsferments aus 



Tumoren 9 



Wenn das Protoplasma der Zellen der Inbegriff ihrer Fermente ist, dann sollte man 

 annehmen, daß die Fermente gleicher Funktion verschiedener Organe eines Tieres 

 verschieden sind. Da die prosthetischen Gruppen gleich sind, so wird man die 

 Verschiedenheiten in den Proteinkomponenten suchen müssen. Man wird also 

 beispielsweise erwarten, daß die Proteine der reduzierenden Gärungsfermente von 

 Muskeln und Leberzellen derselben Tierart verschieden sind. 



Wir haben die Untersuchung dieses wichtigen Problems in unsystematischer 

 Weise mit einem Vergleich von Muskel- und Tumorfermenten begonnen. Das 

 Versuchstier war die Ratte, der Tumorstamm war das Jensensarkom, die Fer- 

 mente waren die reduzierenden Gärungsfermente, deren Proteine unter meiner 

 Leitung von Kubowitz und Ott aus Muskeln und aus Tumoren isoliert und als 

 Quecksilbersalze kristallisiert wurden. 



Wir haben keine Unterschiede der Kristallform, der elementaren Zusammen- 

 setzung, des Ultraviolettspektrums und der Drehung der Polarisationsebene ge- 



