Über die Kristallisation von Gärungsfermenten und ihre optischen Teste 53 



wieder dehydriert; und wenn Adenosindiphosphat an dem einen Protein durch 

 Phosphobrenztraubensäure phosphoryliert worden ist, so wird es an einem andern 

 Protein durch Hexose wieder dephosphoryliert. Offenbar ist dieser höhere Grad 

 von Spezifizität nur möglich, wenn die prosthetischen Gruppen der wasserstoff- 

 oder phosphatübertragenden Fermente nicht fest, sondern dissociierend gebunden 

 sind. Dies ist die Theorie der „Kofermente", die ich 1935 aufgestellt habe und die 

 heute allgemein angenommen ist. 



Anmerkung: Wenn jeder Teil Vorgang der Gärung durch ein spezifisches Ferment bewirkt wird, 

 so folgt aus dieser physiologischen Spezifizität keineswegs, daß die spezifischen Gärungsfermente 

 nicht auch unphysiologische chemische Reaktionen hervorrufen können. Die Oxydation des 

 Glycerinaldehyds zu Glycerinsäure durch das oxydierende Gärungsferment, die Reduktion des 

 Dioxyacetons zu Glycerin durch das reduzierende Gärungsferment sind Beispiele 4 unphysio- 

 logischer Reaktionen, die zwar 1000- bis lOOOOmal langsamer verlaufen als die physiologischen 

 Gärungsreaktionen, aber bei großen Konzentrationen an Fermenten doch gut meßbar sind. Als 

 weitere und allgemeinere Beispiele könnte man die pharmakologischen Wirkungen anführen. 



Was aber ist die Ursache der physiologischen Spezifizität der Fermente ? Ist die 

 Bindung der Substrate spezifisch oder ist die chemische Reaktion der gebundenen 

 Substrate spezifisch? 



Wir haben diese Frage geprüft, indem wir zu den Testen physiologische, aber 

 nichtreagierende Substanzen zusetzten, zum Beispiel Brenztraubensäure zum Test 

 des oxydierenden Gärungsferments und 3-Phosphoglycerinaldehyd zum Test des 

 reduzierenden Gärungsferments; oder Triphospho-Pyridinnukleotid zum Test 

 des oxydierenden Gärungsferments. Wären diese Substanzen gebunden worden, 

 so hätten sie die Teste durch Verdrängung der Reaktionsteilnehmer hemmen 

 müssen. Wir fanden in keinem Fall eine Hemmung und schließen daraus, daß die 

 Ursache der spezifischen Wirkung die spezifische Bindung ist. 



Dieses Ergebnis ist methodisch und theoretisch wichtig. In einem ncch so kom- 

 plizierten Gemisch von Substanzen und prothetischen Gruppen wird jede Fer- 

 mentreaktion so ablaufen, als ob alle an ihr nicht teilnehmenden Stoffe nicht vor- 

 handenwären. So kann im Leben keine physiologische Fermentreaktion eine andere 

 stören. 



IV. Beschreibung der optischen Teste 



In der folgenden Liste der Teste stimmen die Nummern mit der Fermentliste in 

 der Einleitung überein. Dort findet man auch die Gleichungen der Testreaktionen 

 die deshalb in diesem Kapitel nicht wiederholt werden. 



1. Zymohexase^ 



Hexosediphosphat, Pyridinnukleotid, Arsensäure und oxydierendes Gärungsfer- 

 ment sind die Komponenten des Tests, der ohne Zymohexase reaktionslos ist. Gibt 

 man Zymohexase hinzu, so entsteht Triosephosphat, dessen Aldoform durch das 

 oxydierende Gärungsferment zu Phosphoglyzerinsäure oxydiert wird, während 

 gleichzeitig Dihydropyridinnukleotid, also Lichtabsorption bei 340 m// entsteht. Ist 

 dabei das oxydierende Gärungsferment im Überschuß, so ist die Spaltung des 

 Hexosediphosphats geschwindigkeitsbestimmend und die Geschwindigkeit, mit 



