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Über die Kristallisation von Gärungsfermenten und ihre optischen Teste 



und in Gleichung [3] 

 so kann man schreiben : 



statt [1] 

 statt [2] 

 statt [3] 



ki • F 



R, 



dt 



= Ri • c 



Ri • c — R 2 (C — c) 

 Ri • c 2 



[5] 



[la] 

 [2a] 

 [3a] 



wo die Größen R die Bedeutung von Geschwindigkeitskonstanten haben und es 

 nach der Form der Gleichungen scheint, als ob die Reaktionsteilnehmer nach dem 

 Massenwirkungsgesetz in der Lösung reagierten. Variiert man aber C, dann zeigt 

 sich, daß dies ein Irrtum ist. Denn die Anfangsgeschwindigkeiten bleiben kon- 

 stant, während sie sich nach dem Massenwirkungsgesetz mit C ändern müßten, 

 und die Größen R erweisen sich als umgekehrt proportional C oder C 2 , während 

 sie bei Variationen von C konstant bleiben müßten, wenn sie Geschwindigkeits- 

 konstanten im Sinn des Massenwirkungsgesetzes wären. 



Hat man R aus dem zeitlichen Verlauf einer Fermentreaktion in reziproken 

 Minuten berechnet, so erhält man die Geschwindigkeitskonstanten k 1 und k 2 , in- 

 dem man F und C in die Gleichungen [4] oder [5] einsetzt. Drückt man dabei F 

 und C in Molen/Volumeinheiten aus, so erhält k die Dimension 



Mole umgesetzter Substanz 

 Mole Protein Minuten 



und wird deshalb im folgenden auch als die „molare Wirksamkeit" = W molar 

 eines Ferments bezeichnet. 



Zum Schluß sei bemerkt, daß für jede der 3 Differentialgleichungen [1], [2] und 

 [3] ausführliche experimentelle Belege vorliegen, insbesondere 



für Gleichung [1] Biochem. Z. 282, 206 (1935), 



für Gleichung [2] Biochem. Z. 310, 384 (1942), 



für Gleichung [3] Biochem. Z. 303, 40 (1939). 



Aus diesen Belegen wird man erkennen, daß die untersuchten Fermentreak- 

 tionen strenger gesetzmäßig verlaufen, als die meisten einfachen chemischen 

 Reaktionen; und daß es keine Methoden gibt, die für kinetische Untersuchungen 

 geeigneter wären, als die ontisrhen Teste. 



III. Spezifizität 



Wenn bei der Gärung Pyridinnukleotid Wasserstoff überträgt oder wenn Adenin- 

 nukleotid Phosphorsäure überträgt, so hätte es so sein können, daß sich die Über- 

 tragung an einem für die Übertragung spezifischen Protein abspielte. Doch hat sich 

 gezeigt, daß die Spezifizität noch weitgehender ist. Wenn Pyridinnukleotid bei der 

 Gärung von dem diphosphorylierten Glycerinaldehyd an dem Protein des oxy- 

 dierenden Gärungsferments hydriert worden ist, so wird es an einem andern Pro- 

 tein, dem Protein des reduzierenden Gärungsferments, durch Brenztraubensäure 



