Über die Oxydationsreaktion der Gärung 233 



IV. 



Die erste Forderung der Theorie Rackers ist, daß Protein, FiscHER-Ester und 

 Pyridinnucleotid ohne Phosphat mindestens ebenso schnell reagieren wie das 

 ganze System mit Phosphat. Quantitative Versuche, in denen das Protein nicht 

 Katalysator, sondern stöchiometrischer Reaktionsteilnehmer ist, wären also not- 

 wendig. Da aber der Umsatz in der Oxydations-Reaktion der Gärung bei Gegenwart 

 von Phosphat rund 20000 Mole pro Minute beträgt, so müßte der stöchiometrische 

 Fermentumsatz in 0,003 Sek. gemessen werden, während 3 Sek., wegen der Mi- 

 schungszeit, die kürzeste Zeit ist, in der man den Umsatz messen kann. Fischer- 

 Ester als Substrat eignet sich also nicht zur Prüfung der Theorie. 



Ersetzt man den FiscHER-Ester durch nicht phosphorylierten Glycerinaldehyd, 

 so hat man den Vorteil, daß die Reaktion etwa lOOOmal langsamer geht. Dann reicht 

 die mögliche Meßzeit von 3 Sek. gerade aus, um den Umsatz stöchiometrischer 

 Fermentmengen zu messen. Wir fanden, mit reinem oxydierendem Ferment aus 

 Hefe, Glycerinaldehyd und Pyridinnucleotid immer — auch in den ersten 3 Sek. — 

 größere Umsatzgeschwindigkeiten bei Gegenwart von Phosphat als bei Abwesen- 

 heit von Phosphat. 



V. 



Unter den Gründen, die zugunsten der Theorie von Racker angeführt werden, 

 nehmen die kristallisierten Quecksilbersalze der Fermentproteine, die wir ent- 

 deckt haben 7 , einen hervorragenden Platz ein : weil wir fanden, daß sie katalytisch 

 inaktiv sind, und daß Cystein ihre katalytische Wirkung wieder herstellt, sollen sie 

 die chemische Bindung der Substrate an die SH-Gruppen der Proteine beweisen. 

 Bedenkt man aber, daß die Hefezymohexase aktiviert wird, wenn man das Queck- 

 silber durch Zink verdrängt, so wird man aus der Inaktivierung der Fermentpro- 

 teine durch Quecksilber und ihrer Reaktivierung durch Cystein keine weiteren 

 Schlüsse ziehen, als sie bei der Entdeckung der Erscheinungen gezogen worden 

 sind. 



VI. 



Wenn nun auch nichts sicherer ist, als daß Glycerinaldehyd und Phosphat unter 



den Bedingungen der Oxydationsreaktion der Gärung miteinander reagieren, und 



daß dabei Wasserstoff des Aldehyds aktiviert wird, so wäre es trotzdem möglich, 



daß die lebende Natur von dieser Aktivierung keinen Gebrauch macht, sondern 



daß sie den Rackerschen Umweg zur Erzeugung des Acylphosphats wählt. Indessen 



— will man hier etwas beweisen oder widerlegen, so wird man zu den Tatsachen 8 



von 1939 nicht nur neue Überlegungen 9 , sondern auch neue Tatsachen hinzufügen 



müssen. 



Nachtrag siehe Seite 633. 



Literatur 



1 Wind, F., Biochem. Z. 159 (1925), 58. 7 Warburg, O., und Christian, W., Biochem. Z. 310 



2 Meyerhof, O., und Lohmann, K., Biochem. Z. 271 (1941), 384; Kubowitz, F., und Ott, P., Biochem. Z. 

 (1934), 89. 314 (1943), 94. 



3 Needham, Dorothy, und Mitarbeiter, Biochem. J. 49 8 Warburg, O., und Christian, W., Biochem. Z. 303 

 (1951), 113. (1939), 40. 



4 Meyerhof, O., und Mitarbeiter, J. biol. Chemistry 149 9 Bücher, Th., Biochim. et biophysica Acta (Amsterdam) 

 (1943), 71; 157 (1945), 571; 170 (1947), 1. 8 (1952), 219—222; Sidney F. Velick und Mitarb., 



5 Lipmann, F., Advances in Enzymol. 6 (1946), 240. J. biol. Chemistry 203 (1953), 527—583; Segal, H. L., 



6 Racker, E., und Krimsky, J., J. biol. Chemistry 198 und Boyers, P. D.,J. biol. Chemistry 204 (1953), 265; 

 (1952), 731. Oesper, P.,J. biol. Chemistry 207 (1954), 421. 



