Untersuch, über d. Gruppe d. Bindesubstanzen. I. Hyalinknorpel. 553 



IV. Das Albuminoid 



findet sich im Balkennetze der Grundsubstanz gelagert. Bei der 

 Darstellung des Chondromucoids (und des Kollagens) nach 

 Methode II wird es in Form eines zierlichen Netzwerkes ge- 

 wonnen. Man kann den Knorpel auch im Papinschen 

 Topfe kochen (bei 110—120°) und das Wasser wechseln, bis 

 sich nichts mehr löst, das Albuminoid 1 ) bleibt dann als eine 

 schwammige Masse zurück, in welcher die Zellen liegen. Das 

 Albuminoid ist in kaltem und siedendem Wasser unlöslich, gegen 

 Säuren und Alkalien bei gewöhnlicher Temperatur relativ 

 resistent, löst sich aber leicht in Albuminat durch Kochen 

 mit denselben. Es enthält 15 — 16°/o N, wird bei 40° vom 

 Magensaft langsam in Acidalbuminat und Pepton dissociiert. 

 Es enthält bleischwärzenden Seh wefel, gibt beim Kochen 

 mit Salzsäure keine reduzierende Substanz, giebt alle 

 Farbenreaktionen der Eiweissstoffe, Xanthoprotein, Millons und 

 Adamciewics Reaktion. Mörner weiss nicht recht, zu wel- 

 cher Substanzengruppe es gehört, wenn es aber auch sehr schwer 

 löslich ist, muss man es doch als einen Albuminstoff auf- 

 fassen 2 ). 



i) Im Original steht: das „Albuminat", soll gewiss beissen: Albuminoid. 



2) Das Albumoid ist zunächst zu den Ei weiss Stoffen zu zählen, was 

 mit den histologischen Verhältnissen übereinstimmt, die auch darauf hindeuten, 

 dass die pikrophilen Massen und Körnchen, welche in der 

 Grundsubstanz als unlöslich auftreten, von der Kittsubstanz (dem 

 Chondromucoid) herstammen. Vom Elastin unterscheidet es sich durch seinen 

 Gehalt an Schwefel, vom Keratiu durch seine Löslichkeit im Magensafte, 

 während es sonst gegen Säuren und Alkalien ziemlich widerstandsfähig ist, 

 was ja auch mit verschiedenen anderen Albumoidstoffen der Fall ist. Die 

 pikrophilen, teils pericellulären, teils interkapsulären Körnchen, die so oft 

 beschrieben sind, z. ß. von Rhein er, sind Albuminoid. Einige dieser Körn- 

 chen können sich in Elastin umwandeln und da wir im Innern des 

 Knorpels das Elastin häufig in seinen Reaktionen maskiert finden, weil es an 

 Chondroitinschwefelsäure gebunden ist, wäre es ja nicht unmöglich, dass das 

 Albumoid bei möglicher Umbildung in Elastin seinen Schwefel zur Bildung 

 von Chondroitinschwefelsäure abgäbe. 



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