SÉANCE DU l" MAI igoS. II97 



de méthémoglobine alcalinisée par addition de quelques gouttes de soude ou de potasse 

 au dixième, on n'observe aucun changement spécial; le spectre de la méthémoglobine 

 alcaline persiste avec ses trois bandes caracléristiques. 



Sous l'influence des alcalis, ainsi que des carbonates et bicarbonates alcalins, la 

 méthémoglobine fluorée est transformée en méthémoglobine alcaline; l'addition mo- 

 dérée d'acide chlorhydrique très dilué régénère la combinaison fluorée delà méthémo- 

 globine. 



Si l'on ajoute avec précaution du sulfure ammonique à une solution de méthé- 

 moglobine fluorée placée devant la fente du spectroscope, on observe successivement 

 la formation de méthémoglobine alcaline, d'oxyhémoglobine et finalement d'hémoglo- 

 bine réduite. Cette succession de phénomènes est due à l'action du réducteur sur la 

 méthémoglobine alcaline préalablement formée par l'alcalinité du réactif. 



Les sels neutres (chlorure de sodium, sulfate de sodium, sulfate de magnésium, 

 azotate de sodium, etc.) transforment la méthémoglobine fluorée en méthémoglobine 

 acide. C'est ainsi, par exemple, qu'en ajoutant goutte à goutte une solution saturée de 

 chlorure de sodium à une solution de méthémoglobine fluorée, on constate que la 

 bande dans le rouge orangé (centre à). = 6i2) diminue d'intensité en s'élargissant à 

 gauche par suite de la transformation partielle de la méthémoglobine fluorée en 

 méthémoglobine acide, la présence de cette dernière s'accuse de plus en plus, et finale- 

 ment on observe exclusivement la bande dans le rouge (centre à X=:634) avec les 

 autres bandes de la méthémoglobine acide. Celte action des sels neutres semble être 

 due à la formation de sels doubles ou de fluosels avec mise en liberté de méthémoglo- 

 bine acide. 



CHIMIE BIOLOGIQUE. — La philocatalase et ianticatalase dans les lissas 

 animaux. Noie de M. F. Battelli et M"* L. Ster.v, présentée par 

 M. A. Chauveau. 



Les recherches dont nous allons exposer les résultats ont été faites dans 

 le laboratoire de Physiologie de l'Université de Genève. 



Nous avons nonnéle nom d'a/îi/ca/atee (Société de Biologie, igoS) à un 

 ferment ayant la propriété de détruire la catalase en présence de l'oxy- 

 gène. Il est facile de montrer la présence de ce ferment dans plusieurs 

 tissus animaux, tels que la rate, le foie, le poumon. C'est la rate de bœuf, 

 et surtout celle de cheval, qui nous a semblé contenir une quantité 

 d'anticatalase plus grantle que les autres organes. 



L'alcool, l'acétone, etc. détruisent presque complètement l'anticatalase; on ne peut 

 donc pas préparer l'anticatalase au moyen de ces réactifs. L'anticatalase est précipitée 

 en totalité par le sulfate d'ammonium à saturation. Après dialyse, à basse température, 

 on retrouve l'anticatalase intacte. 



L'anticatalase n'est pas précipitée par l'acide acétique. La rate broyée, traitée par 



