55] Fermente und Enzyme. 411 



603. Bau, A. Über die Enzyme des Bieres. (Wocheuschr. f. 

 Brauereiw. XXXII, 1915. p. 189.) - Ref. in Central. Biochem. Biophysik 

 XVIII, 1915/16, p. 526. 



604. Bau, A. Zur Kenutnis der Carboxylase. (Wochenschr. f. 

 Brauereiw. XXXII, 1915, p. 405.) — Da Bier keine Carboxylase enthält, 

 diffundiert sie nicht aus den unverletzten Hefezellen in die umgebende 

 Flüssigkeit. 



605. Bau, Ariuii.ius. Einige Bemerkungen über die Hefen- 

 Carboxylase mit besonderer Berücksichtigung ihrer Haltbarkeit 

 in Trockenhefen im Vergleich zu anderen Hefenenzymen. (Bio- 

 chemische Zeitschr. LXXIII. 1916, p. 340 — 369.) — Zu den widerstands- 

 fähigsten Enzymen, die in zum Teil fast 20 Jahre alten Trockenhefen noch 

 vorhanden sind, gehören Invertase, Carboxylase, Maltase, Melibiase (diese 

 selbstverständlich nur bei untergärigen Hefen), Emulsin, Amygdalase, Lipase 

 und Endotryptase. Zu den empfindlichsten Enzymen scheint die Trehalase 

 zu gehören, leicht veränderlich ist auch die Oxydase, gegen ein lange Zeit 

 anhaltendes Austrocknen sind die Zymase, Katalase. Reduktase und das 

 Hefenlab nicht widerstandsfähig. Wenn auch qviantitative Bestimmungen 

 des Enzymgehaltes nicht vorliegen, vermag man doch mit einiger Sicherheit 

 zu sagen, dass in frischen Hefen Zymase, Invertase, Carboxylase, Maltase, 

 Melibiase (diese nur bei Unterhefen) und Katalase reichlich vorhanden sind. 

 Es werden Endotryptase, Oxydase und Reduktase vielleicht an die zweite 

 Stelle zu setzen sein, während Trehalase, Emulsin. Amygdalase, Lipase und 

 Hefenlab nur in geringer IStenge in deutschen Betriebshefen vorkommen. 



606. Bayliss, W. M. Researches on the nature of enzyme 

 action. IV. The action of insoluble enzymes. (Journ. of Physiol. 

 L. 1915, p. 85.) — Verschiedene Fermente — Urease, Lipase, Emulsin. Laktase, 

 Trypsin, Pepsin, autolytische Fermente, Papain, Peroxydase. Katalase, 

 Platinschwarz — erwiesen sich an geeigneten Substraten aktiv, auch wenn 

 diese sich in Lösungsmitteln befanden, in welchen die Fermente völlig un- 

 löslich waren. Diese Feststellung stützt die Auffassung der Fermentwirkung 

 als eine Reaktion, welche sich an der Oberfläche des ungelösten oder kolloidal 

 gelösten Fermentes mit dem gelösten Substrat abspielt (Guggenheim in 

 Centrbl. Biochem. Biophysik XVIII, 1915/16, p. 763). 



607. Beard and Cramer, W. On surf ace-tension and ferment- 

 action. Surf ace-tension as a factor of regulating cellular meta- 

 bolism. (Proc. R. Soc. London. B, LXXXVIII. 1915. p. 575-583, 584 

 bis 589.) — Lipase, Amylase und Hefeinvertase werden in ihrer Wirkung 

 verzögert durch Vergrösserung der Oberfläche des Ferment- Substrat- Gemisches 

 (Anwendung von Kapillarröhren oder Gefässen mit Glaswolle). Meistens 

 dauert die Hemmung noch nach Aufhebung der Oberflächenvergrösserung 

 fort. — Die vorstehenden Befunde über den Einfluss der Oberflächenvergrösse- 

 rung wird von Cramer auf die Fermentwirkungen in der lebenden Zelle be- 

 zogen. Aus den Oberflächenverhältnissen erklärt Verf. die Unterschiede der 

 Fermentwirkungen an den ZeUwaudungen und im Zellinnern. Der Stoff- 

 wechsel der Zelle muss besonders durch oberflächenaktive Substanzen des 

 Stoffwechsels beeinflusst werden. Dies gilt für Narkotika besonders und für 

 die nach Loeb beim Stoffwechsel unbefruchteter Eier wirksamen Stoffe. 

 (Lewin in Centrbl. Biochem. Biophysik XVIIL 1915/16, p. 762). 



