412 W. Dörries: Chemische Physiologie lülö und 1916. [56 



608. Begemanu, 0. H. K. Beiträge zur Kenntnis pflanzlicher 

 Oxydationsfermente. (Pflügers Arch. f. d. ges. Pliysiol. CLXL 1915. 

 p. 45 — 230.) — Die umfassende Arbeit gibt im ersten Teil einen historischen 

 Überblick über den Gegenstand, eine Besprechung der Darstellungsweise der 

 Oxydasen. des Vorkommens derselben. — Ein Kapitel behandelt die bisher 

 beobachteten physikalisch-chemischen Einflüsse auf die Oxydasen, ein nächstes 

 die Oxydasen in ihrer physiologischen Bedeutung. In einem zweiten Teil 

 der Arbeit bringt Verf. seine eigenen Versuche und Anschauungen über die 

 Oxydationsfermente, worüber an dieser Stelle nur kurz referiert werden kann. 

 Für die quantitative Bestimmung der Reduktase gibt Verf. zwei Verfahren 

 an. Als Normalwirkung wurde die Reduktionsfähigkeit einer Ipromilligen 

 Glucoselösung und 1 % Alkali festgesetzt. Für die quantitative Peroxydase- 

 bestimmung hat Verf. zwei Methoden ausgearbeitet, die auf der bekannten 

 Benzidiureaktion beruhen. Zm- Bestimmung der Katalase wurden die be- 

 kannten Verfahren herangezogen. Eine Anzahl bisher nicht untersuchter 

 Pflanzen {Dianthiis caryophyllus, Rubus Idaeus. Polyporaceae, Trollius euro- 

 paeus) wurde auf Oxydationsfermente geprüft. Verf. hält es für berechtigt, 

 eine Ubiquität der Oxydationsfermente anzunehmen. Katalase und Per- 

 oxydase sind in gleichem Masse verbreitet. Nur bei gewissen untersuchten 

 Pilzen war die Katalase vorherrschend. Als Sitz des physiologischen Ferments 

 wurde das Mesophyll und sonstiges Parenchymgewebe erkannt. Der Ort der 

 unphysiologischen Katalase ist da, wo einerseits H2O2, anderseits Oxygenase 

 hingelangen kann, d. h. in den Gefässen, Tracheiden und InterzeUiüaren. 

 In der Epidermis und ihren Organen fand Verf. keine Oxydationsfermente 

 (geprüft an Pelargonium-'KnoWen). Das Oxydationsferment ist nicht an das 

 Chlorophyll gebunden. Katalase imd Peroxydase werden in gleicher Weise 

 von der Temperatur beeinflusst. Steigerung der Temperatur vermehrt das 

 Ferment. Die verschiedenen Wellenlängen des Lichts haben verschiedenen 

 Einfluss auf die Fermentbildung. Während der Keimung nehmen beide 

 Fermente in gleicher Weise zu und halten sich dann ziemlich konstant. Wegen 

 des übereinstimmenden Verhaltens gegenüber Temperatur, Licht vmd Dialyse 

 hält Verf. die Katalase und Peroxydase für identisch. — Zum Schluss geht 

 Verf. auf Theorie und Nomenklatur der Oxydationsfermente ein, worüber 

 das Original einzusehen ist (Lewin in Centrbl. Biochem. Biophysik XVIII, 

 1915/16, p. 607-608). 



609. Begemann, 0. H. K. Beiträge zur Kenntnis pflanzlicher 

 Oxydationsfermente. (Diss. Bern 1915, 192 pp., 28 Textfig.) - Ref. 

 in Bot. Centrbl. CXXXVH, 1918, p. 77-78. 



610. Benjamin, M. S. A note on the occurence of urease in 

 legume nodules and other plant parts. ' (Proc. Roy. Soc New 

 South Wales IL, 1915, p. 78-80.) - Ref. in Bot. Centrbl. CXXXI, 1916, 

 p. 211. 



011. Bertraiid, Gabriel und Co mpton, Arthur. Über eine Verände- 

 rung der Amygdalinase und Amygdalase beim Altwerden. (C. R. 

 Acad. Sei. Paris CLIX, 19U, p. 434-436.) - Im Laufe der Zeit (2-4 Jahren) 

 verlieren die beiden Enzyme sehr langsam an Wirksamkeit, ausserdem ver- 

 langen sie als Optimum eine ständig grösser werdende H-Ionenkonzentration. 



612. Biedermann, W. Fermentstudien. IL Mitt. Die Autolyse 

 der Stärke. (Fermentforschung I, 1916, p. 474-504.) — Ref. in Bot. Centrbl. 

 CXXXV, 1917, p. 173. 



