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663. Dcriiby, K. G. Die proteolytisclien Enzyme der Pinguicula 

 vulgaris. (Medd. K. Vedenskapsak. Nobelinstitut. III, 1916, 7 pp. ) 



664. Deniby, K. G. Notiz betreffend die proteolytischen 

 Enzyme der Drosera rotiindifolia. (Biochem. Zeitschr. LXXVIII, 1916, 

 p. 197-199.) - Ref. in Bot. Ceutrbl. CXXXVII, 1918, p. 398. 



665. Doby, G. A burgonyalvelek invertäza. (Die Invertase 

 des Kartoffelkrautes.) (Bot. Közlem. XIV. 1915, p. 122.) - Ref. in 

 Bot. Centrbl. CXXIX, 1915, p. 598. 



666. Doby, G. und Bodiiär, J. Über Pflanzenenzyme. III. Patho- 

 logisclie Veränderungen der Kartoff elamylase. (Biochem. Zeitschr. 

 LXVTII, 1915. p. 191—205.) — Es wird die Frage untersucht, wie die Kon- 

 zentration der Amylase sich bei kranken und gesunden Pflanzen in den Knollen 

 selbst verändert und welches die Änderungen der Amylasenkonzentration 

 beim antiseptischen Aufbewahren der amylasehaltigen Pressäfte sind. 



667. Doby, P. Über Pflanzenenzyme. IV. Die Invertase der 

 Kartoffelblätter. (Biochem. Zeitschr. LXXI. 1915, p. 495-500.) - Ref. 

 in Bot. Centrbl. CXXXI, 1916. p. 672. 



668. Doby, G. und Bodi:är, J. Die Amylase bei den gesunden 

 und bei den von der Blattrollkrankheit befallenen Kartoffeln. 

 (Kis Közlem. XVIII, 5/6, 1915, p. 956-968.) - Ref. in Bot. Centrbl. CXXXV. 

 1917. p. 345-346. 



669. Doby, G. und Bednar, J. Biochemische Untersuchungen 

 über die Blattrollkrankheit der Kartoffel. V. Die Amylase blatt- 

 rollkrauker Knollen. (Zeitschr. Pflanzenkrankh. XXV, 1915, p. 4-16.) - 

 Ref. in Bot Centrbl. CXXXVII, 1918, p. 362-363. 



670. Euler, Hans und Eiiler, Beth. Giftwirkung auf Enzyme in 

 der lebenden Zelle. (Fermentforschung I. 1916. p. 465 — 470.) — Ref. 

 in Centrbl. Biochem. Biophysik XIX, 1917, p. 142. 



671. Euler, H. und Löwenhamm. Untersuchungen über die 

 chemische Zusammensetzung und Bildung der Enzyme. XII. 

 (Zeitschr. physiol. Chemie XCVII, 1916, p. 279-290.) - Ref. in Bot. Centrbl. 

 CXXXV, 1917. p. 95-96. 



672. Ewart, Alfred J. A comparative study of oxidation by 

 catalysts of organic and inorganic origin. (Proc. Roy. Soc. London, 

 Ser. B, LXXXVIII, 1914, p. 284-317.) Ref. in Centrbl. Biochem. Bio- 

 physik XIX. 1917/18, p. 499. 



673. Falk, K. G. Studien über Enzymwirkungen. Teil XIIT. 

 Die Sojabohnenlipase. (Journ. Amcr. Chem. Soc. XXXVII. 1915. p. 649 ) 

 — Die in der Sojabohne vorkommende Lipase ist gegen Triacetin aktiv. Sie 

 ist den in Ricinussamen und im Zwölffingerdarminhalt nachgewiesenen Lipasen 

 ähnlich. 



674. Falk, George und Sugiura, K. Studien über Enzvmwir- 

 kungen. Teil XII. Die Esterase und Lipase von Ricinusbonnen. 

 (Journ. Amer. Chem. Soc. XXXVII. 1915, p. 217-230.) - Ref. in Centrbl. 

 Biochem. Biophysik XVIII, 1915, p. 275. 



675. Folpmers, T. Tyrosinase. ein Gemenge von zwei En- 

 zymen. (Biochem. Zeitschr. LXXVIII, 1916. p. 180.) — Die erste Phase 

 der Melaninbildung aus Phenylaminoessigsäure. Phenylalanin, Tyrosin wird 

 durch eine Desaminase bewirkt. Es entsteht der Aldehyd mit einem C-Atom 

 weniger, daneben NH3 und COg. Die zweite Phase, durch eine Pheuolase 



Botanischer Jahresbericht XLIV (1916) I.Abt. [Gedruckt 19.3.23.] 27 



