CHAPITRE PREMIER 



Mesure des processus protéolytiques 



Les diverses albumines natives que l'on peut soumettre h 

 l'action des sucs digestifs se différencient à la fois par leur 

 constitution chimique et par leur état physique. Elles sont 

 solides, coagulées, liquides, en suspension ou en solution ; 

 certaines, comme la gélatine, sont liquides ou solides suivant 

 la température. 



En faisant agir sur ces diverses albumines des sucs digestifs 

 protéolytiquement actifs, on constate des phénomènes de trans- 

 formation, variables avec chacune d'elles. 



Les modifications physiques les plus simples, telles que : 

 dissolution d'une albumine solide ou coagulée, éclaircissement 

 du lait, disparition de la propriété de gélifier de la gélatine 

 liquéfiée, etc., ont longtemps servi comme mesure de la protéo- 

 lyse. Chez les Invertébrés, ces procédés furent môme les seuls 

 employés. Ils sont cependant insuffisants pour la plupart, car ils 

 ne renseignent pas sur la nature de la protéolyse, qui est, avant 

 tout, un phénomène d'ordre chimique. 



Les albumines natives sont constituées en grande partie par 

 la liaison, avec perte d'eau, de corps peu complexes : les amino- 

 acides. La protéolyse a pour effet de les dédoubler, de les scinder 

 en corps plus simples pour arriver finalement aux amino-acides, 

 après avoir passé par des stades intermédiaires : proteoses et 

 peptones. 



Dans ces derniers temps, les travaux de Fischer et de son 

 école ont jeté un jour nouveau sur la constitution de la matière 

 albuminoïde. Cet auteur a pu obtenir par synthèse des corps qu'il 

 désigne sous le terme générique de peptides, lesquels sont consti- 

 tués par l'union, avec élimination d'eau, de plusieurs molécules 



