108 BULLETIN DE LA STATiÛlN BIOLOGIQUE d'aRCACHOIN 1910 



étude. On sait d'ailleurs combien ont été fécondes les recherches 

 de Fischer et d'ABDERHALDEix exécutées dans cette voie. Nos expé- 

 riences chez les hivertébrés n'ont pas encore été poussées bien 

 loin, car nous n'avons pu nous procurer de polypeptides de 

 synthèse. Toutefois, nous avons pu caractériser certains acides 

 aminés à l'aide de quelques réactions simples. 



Inactive sur les albumines natives (sauf la caséine), l'érepsine 

 dissocie, au contraire, beaucoup de polypeptides en leurs consti- 

 tuants amino-acides. Abderhalden a désigné ce phénomène sous 

 le nom de peptolijse et il a appelé ferment peptoly tique l'agent 

 transformateur. Ces a polypeptidases » paraissent d'ailleurs 

 très répandues. Abderhalden (1) et ses collaborateurs les ont 

 rencontrées dans le foie, les muscles, le rein, etc., de divers 

 animaux (Chien, Bœuf, Cheval, Lapin, etc.), Yernon, dans le 

 pancréas et dans le foie, Bergmann, dans la muqueuse intestinale 

 des Herbivores, Savaré, dans le placenta humain, Falloise, dans 

 riiépato-pancréas des Céphalopodes. 



Ces agents ne paraissent pas identiques, car la décomposition 

 des peptides vari^ avec le suc étudié (2). 



Le meilleur procédé pour une telle étude, d'après Abderhalden, 

 consiste à employer, parmi ces derniers corps, ceux qui sont 

 optiquement actifs et à suivre pas à pas les variations de leur 

 pouvoir rotatoire durant leur décomposition. 



D'autres méthodes, moins précises mais plus simples, peu- 

 vent être utilisées. On peut notamment choisir ceux qui donnent 

 la réaction du biuret, mais dont les produits de transformation 

 ne la donnent pas, ou utiliser des polypeptides qui libèrent du 

 tryptophane, dont l'eau bromée décèle la présence. 



Avec ces deux derniers procédés, il faut tenir compte du fait 

 que la solution albumineuse de ferment peut donner par elle- 

 même la réaction du biuret et môme libérer du tryptophane. 



Enfin une technique commode, et suffisamment exacte, con- 

 siste dans l'emploi de peptides solubles, mais contenant des 

 amino-acides insolubles dans l'eau (tyrosine, leucine, cys- 



(1) Voir pour la bibliographie de celle queslion : Maurice Javii.liek, Les ferments 

 protéolyliques, 1909, p. 183 et 184. Vigot frères, éditeurs, Paris. 



(2) La pepsine ne libère jamais d'araino-acides (voir Tableau II). Elle est aussi 

 lolalemenl inactive sur les polypeptides. 



