4] ARTSPEZIFITÄT DER PROTEINE 67 



zehnten erprobte Methode ist die immunologische: Homologe Proteine sind 

 (mit gewissen Ausnahmen) spezifische Antigene und ihre Antigen-Spezifität 

 ist umso ähnlicher, je näher sie einander in der biologischen Klassifizierung 

 stehen. Bisweilen lassen sich Proteine verschiedener Herkunft auch durch 

 eine unterschiedliche elektrophoretische Beweglichkeit unterschieden. Seit- 

 dem in den letzten anderthalb Jahrzehnten die Aminosäure-Analytik einen 

 so hohen Grad der Genauigkeit erreicht hat, dass sie auch die geringfügigen 

 Unterschiede in der Aminosäure-Zusammensetzung sehr ähnhcher Proteine 

 eindeutig feststellen kann, verdanken wir der Baustein-Analyse homologer 

 Eiweisskörper ebenfalls wichtige Hinweise. Hier sei beispielsweise die von 

 Harfenist und Craig (1952 b) ^° am Insulin dreier Säugetierarten vorgenommene 

 Aminosäurebestimmung hervorgehoben; diese zeigte, dass bei ansonsten 

 gleicher Zusammensetzung der homologen Insuhnmoleküle an drei ihrer 51 

 Aminosäurebausteine auf Konto der Artspezifität gehende Verschiedenheiten 

 nachweisbar sind. Besonders hervorzuheben ist auch die analytische Unter- 

 suchung, die Knight (1947) an einer Reihe von Pflanzenviren, die dem 

 Tabakmosaikvirus nahestehen, vorgenommen hat; er fand, dass einander 

 in pathologischer Hinsicht nahe verwandte Stämme eine identische oder sehr 

 ähnliche, biologisch entfernter verwandte Stämme hingegen eine deutlich 

 verschiedene Aminosäure-Zusammensetzung besitzen. Seine Befunde gaben 

 der Vermutung Nahrung, dass sich in der Proteinstruktur engere oder ent- 

 ferntere genetische Beziehungen widerspiegeln. Noch einen Schritt weiter 

 führten Feststellungen der Natur der in den Polypeptidketten homologer 

 Proteine endständigen Aminosäurereste; bei der ersten vergleichenden End- 

 gruppen-Untersuchung, die von Porter und Sanger (1948) vorgenommen 

 worden ist, wurde ebenfalls der ermutigende Befund erhoben, dass chemische 

 Gleichheiten und Verschiedenheiten bis zu einem gewissen Grade mit sero- 

 logischen parallel gingen und der biologischen Klassifizierung der Organis- 

 men, von denen die Hämoglobine stammten, entsprachen. 



Für einen genaueren Einblick in die Natur der Artspezifität der Pro- 

 teinstruktur ist jedoch die Bestimmung der Aminosäure-Reihenfolge in 

 Polypeptidketten homologer Proteine erforderlich. Solche vergleichende 

 Sequenz-Untersuchungen sind in den letzten Jahren an einigen Stellen durch- 

 geführt worden. Hier ist vor allem die detailHerte Aufklärung der Artdif- 

 ferenzen im Insulin fünf verschiedener Säugetier-Spezies hervorzugeben, die 

 wir Sanger und seinen Mitarbeitern verdanken (Brown, Sanger und Kitai, 

 1955; Harris, Sanger und Naughton, 1956). Diese und andere Homologie- 

 Studien werden zusammenfassend besprochen, nachdem über eigene ver- 

 gleichende Untersuchungen an Cytochrom-c verschiedener Herkunft berichtet 

 worden ist. 



Cytochrom-c ist für eine chemische Bearbeitung der Artspezifität der 

 Proteinstruktur besonders geeignet. Denn es zeichnet sich (wie keineswegs 

 die meisten anderen Eiweisstoff'e) durch ein nahezu ubiquitäres Vorkommen 

 in der Welt der Organismen aus: Von den niedersten bis zu den höchsten 



