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Lebewesen, in Mikroorganismen, in Pflanzen und in Tieren ist Cytochrom-c 

 nachgewiesen worden. Bei seiner Auffindung und Isolierung leisten seine 

 charakteristischen Absorptionsbanden unschätzbare Hilfe. Es besitzt ein 

 niedriges Molekulargewicht (in der Grössenordnung von 12000) und über- 

 lebt dank seiner verhältnismässig robusten Konstitution die Unbilden einer 

 Gewinnung und Reinigung leichter als andere, empfindUchere Proteine. 



Eine besondere und vorteilhafte EigentümUchkeit der Cytochrom-c- 

 Struktur besteht darin, dass im Hämoprotein-Molekül die prosthetische 

 Gruppe mit dem Eiweissanteil durch zwei ziemhch stabile Thioätherbrücken 

 verknüpft ist. Diese überdauern sogar einen hydrolytischen Abbau des Pro- 

 teins. Theorell (1939) sowie Zeile und Meyer (1939) konnten aus sauren 

 Hydrolysaten des Cytochroms-c eine als Porphyrin-c bezeichnete Verbin- 

 dung isolieren, welche man sich durch Addition der Thiolgruppen von zwei 

 Cysteinresten an die Vinylseitenketien in Stellung 2 und 4 eines Protopor- 

 phyrins aufgebaut denken kann. 



NHo— CH— COOK NHa— CH— COOK 



I I 



CH2 CH2 



I I 



S S 



CH 



CH3 CH— CH3 CH3 CH— CH3 



N 

 H 



N 



CH 



CH 



CH3 CH2 



CHa 



I 

 COOH 



\ r 



N 



H 



N 

 / \ 



Porphyrin c 



CH 



CH2 CH3 



I 

 CHa 



I 

 COOH 



Im intakten Cytochrom-c enthält die prosthetische Gruppe natürlich noch 

 Eisen als Zentralatom und die beiden porphyrin-gebundenen Cysteinreste 

 sind mit ihren Amino- und Carboxylgruppen peptidisch in die Eiweisskom- 

 ponente des Hämoproteins eingefügt. Man kann sich diese Verhältnisse 



