4] ARTSPEZIFITÄT DER PROTEINE 71 



abgespalten wird. Zur Aufklärung der vollständigen Aminosäuresequenz im 

 Hämopeptid wurde dieses zuerst mittels Paul's Silbersalzmethode in seine 

 Hämatin- und seine Polypeptid-Komponente zerlegt; in letzterer wurden 

 mit Perameisensäure die zwei Cysteinreste oxydiert, mit dem Ergebnis, dass 

 wir ein zwei Cysteinsäure-Reste enthaltendes, farbloses, porphyrin-freies 

 Undekapeptid erhielten. Dieses wurde sowohl mit Salzsäure partiell hydro- 

 lysiert als auch mit Subtilisin proteolytisch gespalten; in beiden Fällen ent- 

 standen eine Reihe von Abbauprodukten, aus deren Struktur die Anordnung 

 der 1 1 Aminosäurereste in der ungespaltenen Polypeptidkette ohne weiteres 

 erschlossen werden konnte (Tabelle 1 , Teil B). 



Wird Cytochrom-c statt mit Pepsin mit Trypsin abgebaut, so erhält man 

 (nach entsprechender Reinigung) ein dem oben beschriebenen Hämopeptid 

 sehr ähnliches Spaltprodukt (Tuppy und Bodo, 1954 b), dessen Struktur 

 ebenfalls durch partielle Säurehydrolyse ermittelt wurde (Tabelle 1, Teil C). 

 Der Polypeptidanteil besteht hier aus nur 9 Aminosäureresten; die Nona- 

 peptid-Sequenz ist auf der N-terminalen Seite um 3 Aminosäurereste kürzer 

 und auf der C-terminalen um einen Rest länger als die im peptischen Abbau- 

 produkt vorgefundene Undekapeptid-Sequenz. 



Da, wie schon erläutert, die durch die prosthetische Gruppe markierte 

 Region des Cytochrom-c-Apoproteins ein dankbares Objekt für Homologie- 

 Studien ist, wurde sie ausser in Rinder-Cytochrom-c auch in zwei anderen 

 Säugetier-Cytochromen, dem des Pferdes und des Schweines, untersucht. 

 Tint und Reiss (1950) waren auf Grund elektrophoretischer Versuche zur 

 Auffassung gelangt, dass die Säugetier-Cytochrome artspezifisch seien. Die 

 von uns untersuchte, auf eine Sequenz von 10 Aminosäuren beschränkte 

 Region war jedoch in den 3 Cytochromen vollständig gleich (Tuppy und 

 Bodo, 1954 c) (Tabelle 2). Die nächste Prüfung betraf die peptischen Abbau- 

 produkte eines Fisch-und eines Vogel-Cytochroms-c (Tuppy und Paléus, 

 1955). In dem des Lachses erwies sich die Aminosäuresequenz ebenfalls 



Tabelle 2 



VERGLEICH EINER HOMOLOGEN REGION IN CYTOCHROM-C 

 VERSCHIEDENER HERKUNFT 



Rind 

 Pferd 

 Schwein 

 Lachs 

 Huhn 

 Seiden- 

 spinner 

 Hefe 



. . . -Val-Glu(NH2)-Lys-CyS-Ala-Glu(NH2)-CyS-His-Thr-Val-Glu-Lys- 



-Lys-CyS-Ala-GIu(NH2)-CyS-His-Thr-Val-Glu-Lys- 



-Lys-CyS-Ala-Glu(NH2)-CyS-His-Thr-Val-Glu-Lys- 



. . .-Val-Glu(NHo)-Lys-CyS-Ala-Glu(NH2)-CyS-His-Thr-VaI-Glu- . . . 

 . . .-Val-Glu(NH2)-Lys-CyS-5('/--Glu(NH2)-CyS-His-Thr-Val-Glu-. . . . 



. . .-Val-Glu(NH2)-/4/-g-CyS-Ala-Glu(NH2)-Cys-His-Thr-Val-Glu-. 

 -Phe-Lys-Thr Arg-CyS-Glu-Leu- CyS-His-Thr-Val-Glu- . 



als mit der in Säugetier-Cytochromen ermittelten identisch, in Hühner- 

 Cytochrom-c hingegen war an die Stelle eines Alanin-Restes ein Serin-Rest 

 getreten. Ein Invertebraten-Cytochrom-c, das des Seidenspinners Bombyx 



