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mori (Tuppy, 1957), enthielt zwischen den beiden porphyrin-gebundenen 

 Cy stein- Resten wieder einen Alanin-Rest, so wie die Säugetier-Cytochrome; 

 dafür ersetzte ein Arginin- den bisher angetroffenen Lysin-Rest. Eine be- 

 deutendere Abweichung von diesen sehr ähnlichen Aminosäuresequenzen 

 wurde erst beobachtet, als nicht mehr tierisches, sondern Hefe-Cytochrom-c 

 zur Untersuchung kam (Tuppy und Dus, 1957). Aus Bäckerhefe konnten 

 zwei Hämoproteine mit Cytochrom-c-Aktivität extrahiert und voneinander 

 durch Ionenaustauscher-Chromatographie getrennt werden. Eines von ihnen, 

 welches im Hefe-Extrakt in reichlicherer Menge vorkommt, wurde mit 

 Pepsin abgebaut; die unterste Zeile der Tabelle 2 zeigt die Aminosäure- 

 sequenz im peptischen Spaltprodukt. 



Die untersuchten homologen Cytochrome, ob sie nun vom Säugetier, 

 Fisch, Vogel, Insekt oder sogar von Hefe stammen, sind einander spektro- 

 skopisch äusserst ähnlich; ihre Absorptionsbanden im sicht-baren Teil des 

 Spektrums sind ununterscheidbar. Auch entsprechen sie einander in ihrer 

 katalytischen Wirksamkeit; sie sind alle imstande, die spezifische Cytochrom- 

 c-Funktion im Succinoxydase-System des Säugetiers zu erfüllen. Offenbar ist 

 nicht nur die prosthetische Gruppe im engeren Sinne stets die gleiche, son- 

 dern es bleiben auch die Art ihrer Verknüpfung mit dem Proteinanteil und 

 die Natur jener Gruppen des Proteins, die dem 'aktiven Zentrum' zuzurech- 

 nen sind, von Artunterschieden unberührt. 



Zu den charakteristischen Invariablen der aufgeklärten homologen Amino- 

 säuresequenzen gehören der stets gleiche Abstand der beiden porphyrin- 

 gebundenen Cysteinreste und das benachbarte Vorkommen eines Histidin- 

 Restes. Wie ein von Ehrenberg und Theorell (1955) gebautes Modell zeigte, 

 ist die Verknüpfung der zwei Cysteinreste der Polypeptidkette mit den 

 Vinylgruppen der prosthetischen Gruppe in zwangloser Weise möglich, 

 wenn die Cysteinreste voneinander durch zwei andere Aminosäurereste ge- 

 trennt sind und die Polypeptidkette die Form einer a-Helix hat; durch diese 

 sekundäre Struktur der Polypeptidkette kommt der Histidin-Rest in eine 

 räumliche Lage, die eine Bindung eines seiner Imidazol-StickstoflFatome an 

 das Eisen der prosthetischen Gruppe geradezu nahelegt. Dieser Histidinrest 

 stellt aller Wahrscheinlichkeit nach einen Teil des 'aktiven Zentrums' des 

 Cytochrom-c-Moleküls dar; er ist als einer von jenen zwei Aminosäureresten 

 der Proteinkomponente zu betrachten, die mit 'häm-gebundenen' basischen 

 Gruppen die Hämochromogen-Natur des Cytochroms-c bewirken (Theorell 

 und Âkeson, 1941). — Ob auch noch andere in allen untersuchten Cyto- 

 chromen als gleich befundene Strukturelemente (so z. B. die Sequenz Thr- 

 Val-Glu) darum invariabel sind, weil sie eine besondere funktionelle Be- 

 deutung besitzen, ist derzeit nicht zu beantworten. 



Wenn wir von Hefe-Cytochrom-c absehen und vorerst nur die unter- 

 suchten Tier-Cytochrome vergleichend betrachten, stellen wir fest, dass sich 

 die Artspezifität der Struktur in der aufgeklärten Polypeptidregion auf den 

 Austausch einzelner Aminosäurereste gegen andere, ähnhche beschränkt 



