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Hormonen ersetzen einander Serin und Glutaminsäure (Geschwind, Li und 

 Barnafi, 1957; Harris und Roos, 1956), in zwei homologen corticotropen 

 Hormonen Alanin und Leucin (Bell, 1954; Li, Geschwind, Cole, Raacke, 

 Harris und Dixon, 1955). 



Ein Ziel solcher vergleichender Untersuchungen wäre die Kenntnis der 

 Regeln, welche die Abwandlung der Struktur in homologen Proteinen in 

 Abhängigkeit von ihrer biologischen Stellung bestimmen; leider lassen sich 

 derartige Regeln, wenn es solche überhaupt gibt, aus den beschränkten bisher 

 erhobenen Befunden nicht ableiten. 



Eine wichtige Frage ist die, ob kleine Unterschiede der Aminosäuresequenz 

 in Proteinen, etwa Auswechslungen einzelner Aminosäurereste gegen ähnliche 

 andere, wie sie im Rahmen von Artunterschieden festgestellt worden sind, 

 auch innerhalb derselben Organismenart auftreten können. Bei der Struktur- 

 aufklärung des Insulins ist kein Hinweis gefunden worden, dass es Alter- 

 nativen der Aminosäuresequenzen in den Polypeptidketten gäbe, wodurch 

 eine Mikroheterogenität der primären Proteinstruktur zustande käme (Sanger 

 und Tuppy, 1951; Sanger und Thompson, 1953). Zwei voneinander durch 

 Gegenstromverteilung getrennte Formen des Insulins (Harfenist und Craig, 

 1952 a) unterscheiden sich nicht in der Aminosäureanordnung, sondern nur 

 durch eine Säureamidgruppe (Harfenist, 1953). Neuerdings halten jedoch 

 Grassmann, Strobel, Hannig und DefiFner-Plöckl (1956) eine Mikrohetero- 

 genität der Fraktion A des Rinder-Insulins (ein alternatives Vorkommen 

 von Isoleucin und Valin) dennoch für möglich. Die Untersuchung der 

 porphyrin-nahen Region des Cytochrom-c-Apoproteins förderte, wenigstens 

 bisher, keinen intraspezifischen Sequenzunterschied zutage. Auch bei der 

 Strukturaufklärung der Polypeptid-Hormone Oxytocin, Vasopressin, Corti- 

 cotropin, Intermedin und Glukagon wurden diese als homogen befunden. 



Andererseits sind in letzter Zeit mehrere Fälle bekannt geworden, in denen 

 Proteine, aus Individuen der gleichen Art gewonnen, in zwei oder zahl- 

 reicheren ähnlichen Formen auftreten. Das bekannteste Beispiel ist das 

 menschliche Hämoglobin, das nicht nur in einer normalen adulten Form 

 und einer fötalen Form existiert, sondern auch in einer Reihe abnormaler 

 Formen (Zusammenfassung bei Itano, 1956), unter denen das Sichelzellanämie- 

 Hämoglobin das erstgefundene (Pauling, Itano, Singer und Wells, 1949) und 

 bestuntersuchte ist. Die Synthese einiger von diesen verschiedenen, elektro- 

 phoretisch unterscheidbaren Hämoglobinen steht unter der Kontrolle alleler 

 Gene. Noch ist eine genaue strukturelle Differenzierung der einzelnen Hämo- 

 globine nicht erfolgt, durch die sicher erwiesen wäre, ob die Verschiedenheit 

 in der Aminosäuresequenz oder aber in der sekundären Struktur der Protein- 

 moleküle liegt. Die vergleichende Untersuchung von Ingram (1956) an nor- 

 malem und an Sichelzell-Hämoglobin spricht für das erstere ; die Unterschiede 

 scheinen nur sehr gering zu sein und könnten in der Grössenordnung der bei 

 Artspezifitätsstudien gefundenen liegen. 

 Vom biologischen Standpunkt aus erscheint es durchaus befriedigend, dass 



