4] ARTSPEZIFITÄT DER PROTEINE 75 



ein und dasselbe Protein innerhalb derselben Spezies in zwei oder mehreren 

 homologen Formen vorkommen kann, die durch Einzelheiten der Amino- 

 säuresequenz unterschieden sind. Wenn die Proteinsynthese genetisch ge- 

 steuert ist und wenn eine Änderung der Aminosäuresequenz, wie sie im 

 Rahmen von Artunterschieden auftritt, Ausdruck und Folge einer inter- 

 spezifischen Verschiedenheit von Erbfaktoren ist, welche die Proteinsynthese 

 kontrollieren, so lässt sich auch bei intraspezifischem Vorkommen ver- 

 schiedener, für die Proteinsynthese verantwortlicher Erbfaktoren (bei 

 Heterozygotie eines Individuums bzw. Heterogenic einer Population art- 

 gleicher Individuen) das Auftreten eines Proteins mit Verschiedenheiten in 

 der Aminosäuresequenz erwarten. In einem heterozygoten Organismus sollte 

 ein Protein in zwei verschiedenen Formen, in einer heterogenen Population 

 in ebensovielen Formen vorkommen können, als Allele des betreffenden 

 Erbfaktors existieren. 



Ob dem wirklich so ist, dass sich in Änderungen der Aminosäureanordnung 

 in Proteinen — direkt oder eher indirekt — mutative Veränderungen von Genen 

 widerspiegeln, wird die Zukunft zeigen. Jedenfalls aber sichert der genetische 

 und entwicklungsgeschichtliche Aspekt den experimentellen Untersuchungen 

 sowohl der intra- als auch der interspezifischen Unterschiede der Protein- 

 struktur ein besonderes Interesse. 



REFERENCES 



BELL, p. H. (1954), J. Amer. Chem. Soc, 76, 5565. 



BROWN, H., SANGER, F. Und KITAI, R. (1955), Ä0cAe/?7. /., 60, 556. 



DU viGNEAUD, v., LAWLER, H. c. Und POPENOE, E. A. (1953), /. Amer. Chem. 



Soc, 75, 4880. 

 ELLIOTT, D. F. Und PEART, w. s. (1956), Nature, 111, 527. 

 EHRENBERG, A. und THEORELL, H. (1955), Acta Chem. Scand., 9, 1193. 

 GESCHWIND, I. I., LI, c. H. Und BARNAFi, L, (1957), /. Amer. Chem. Soc., 79, 620, 



1003. 



GRASSMANN, W., STRUBEL, R., HANNIG, K. Und DEFFNER-PLÖCKL, M. (1956), Z. 



physiol. ehem., 305, 21. 

 HARFENIST, E. j. (1953), J. Amer. Chem. Soc, 75, 5528. 

 HARFENIST, E. j. Und CRAiG, L. c. (1952 a), /. Amer. Chem. Soc, 74, 3083. 

 HARFENIST, E. j. und CRAIG, L. c. (1952 b), /. Amer. Chem. Soc, 74, 4216. 

 HARRIS, J. I. und Roos, p. (1956), Nature, 178, 90. 

 HARRIS, J. I., SANGER, F. Und NAUGHTON, M. A. (1956), Arch. Biochem. Biophys., 



65, 427. 

 INGRAM, v. M. (1956), Nature, 178, 792. 

 ITANO, H. A. (1956), Ann. Rev. Biochem., 25, 331. 

 KNIGHT, c. A. (1947), J. Biol. Chem., 171, 297. 



LI, C. H., GESCHWIND, I. I., COLE, R. D., RAACKE, I. D., HARRIS, J. I. Und DIXON, 



j. s. (1955), Nature, 176, 687. 

 Niu, c. I. und FRAENKEL-CONRAT, H. (1955), Arch. Biochcm. Biophys., 59, 538. 

 OZAWA, H. und SATAKE, K. (1955), /. Biochem. (Japan), 42, 641. 

 PAUL, K. G. (1950), Acta Chem. Scand., 4, 239. 

 PAULING, L., ITANO, H. A., SINGER, s. J. und WELLS, I. c. (1949), Science, 110, 



543. 

 PORTER, R. R. und SANGER, F. (1948), Biochem. J., 42, 287. 



