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que la structure secondaire de la molécule subit quelques remaniements. On 

 peut alors penser que ces remaniements créent le centre actif de l'enzyme, 

 en rapprochant par exemple deux ou plusieurs groupes fonctionnels dont 

 la position initiale dans le zymogène n'est pas favorable. Mais, si l'on s'en 

 tient à la structure covalente de la molécule, la rupture précédemment men- 

 tionnée de la liaison arginyl-isoleucine semble être le seul événement déter- 

 minant l'activation. La fig. 2 montre d'ailleurs que, tout au long de l'acti- 

 vation, les proportions d'isoleucine N-terminale formées par la rupture 

 de la liaison arginyl-isoleucine sont bien égales au pourcentage d'activation. 



Gly 



Val 



lieu 



+ (î). 



Arg 



Ser 

 + ---(2) 

 Leu 



Gly 



Val 



lieu 



Arg 



Ser 

 -h-- 

 Leu 



-(2) 



Gly 

 Val 

 lieu 

 + Ser. Arg 



Leu 



Chymotrypsinogène Chymotrypsine-TT Chymotrypsine -à 



Fig. 1. Schéma de l'activation 'rapide' du chymotrypsinogène. La liaison 1 est coupée 

 par la trypsine. La liaison 2 s'autolyse au sein de la chymotrypsine- tt. 



c'est-à-dire au nombre de mole de chymotrypsine formées aux dépens de 

 100 mole de chymotrypsinogène. 



La rupture de la liaison arginyl-isoleucine convertit le zymogène en une 

 première chymotrypsine appelée chymotrypsine-TT,^ laquelle est instable et 

 se convertit rapidement par autolyse en une deuxième chymotrypsine douée 

 de la même activité, la chymotrypsine-S. Cette autolyse intervient au niveau 

 d'une liaison leucyl-sérine (liaison 2) et elle provoque la libération d'un 

 dipeptide, la sérylarginine. La libération de ce peptide n'a d'ailleurs aucune 

 signification particulière. Elle a lieu parce que les liaisons 1 et 2 sont très 

 proches l'une de l'autre. Si ces deux liaisons étaient séparées par un pont 

 disulfure, aucun peptide ne serait libéré. La molécule posséderait simple- 

 ment une chaîne 'ouverte' de plus. Le fait important est que l'ensemble du 

 phénomène soit très simple. Deux enzymes difi'érents, la trypsine et la chymo- 

 trypsine agissent l'un après l'autre. Chaque enzyme coupe une seule liaison 

 choisie, pour une raison qui nous échappe encore, parmi toutes celles qui 

 satisfont aussi bien les exigences structurales des enzymes en question. 

 Rappelons ici^ que le chymotrypsinogène contient 4 résidus d'arginine et 

 12 résidus de lysine en principe favorables à l'action trypsique. Il contient 

 aussi 4 résidus de tyrosine et 6 résidus de tryptophane, sans doute plus 

 favorables à l'action chymotrypsique que le résidu de leucine à coté duquel se 

 produit l'autolyse de la chymotrypsine-7r. Il est donc évident que les Uaisons 



