10] PROTEOLYSE DU CHYMOTRYPSINOGÈNE 157 



1 et 2 sont particulièrement exposées. Des considérations de forme molécu- 

 laire, d'enroulement plus ou moins serré des chaînes peptidiques jouent 

 certainement un rôle déterminant dans la spécificité du phénomène. 



Le phénomène de l'activation 'rapide' n'est d'ailleurs pas seulement 

 simple. Il est aussi en quelque sorte pur car les chymotrypsines-vr et S peuvent 

 être obtenues avec des rendements dépassant 95%.'* Les chaînes peptidiques 

 sont donc coupées dans ce cas par la trypsine et la chymotrypsine un peu 

 comme on coupe une ficelle avec une paire de ciseaux. Dans la fig. 2, la 



. . 0, 75 



Fig. 2. Cinétique de l'activation 'rapide' du chymotrypsinogène : 

 : Activité chymotrypsique ( %) vis à vis de l'acétyl-L-tyrosine éthylester. 

 O '■ Isoleucine N-terminale (mole pour 1 mole de zymogène). 



[n : Sérylarginine (mole pour I mole de zymogène) ou chymotrypsine-â (mole pour 

 1 mole de zymogène). 

 /\ : Chymotrypsine- 77 (mole pour 1 mole de zymogène). 



courbe donnant les quantités de sérylarginine en fonction du temps corres- 

 pond à la cinétique de la formation de la chymotrypsine-S. Dans cette 

 même figure, on a tracé la cinétique de la formation de la chymotrypsine-7r 

 en retranchant la chymotrypsine-S des quantités totales de chymotrypsine 

 données par l'isoleucine N-terminale. Les proportions de chymotrypsine-vr 

 peuvent devenir beaucoup plus grandes si l'on empêche l'autolyse de cet 

 enzyme par le jS-phénylpropionate.^ 



Avant de quitter l'activation 'rapide', notons un fait assez singulier: 11 

 est possible de couper la liaison leucyl-sérine par la chymotrypsine (voir 

 plus loin) sans toucher à la liaison arginyl-isoleucine. Or, la coupure de 



