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la chymotrypsine au sein du chymotrypsinogène ne bouleversent pas suffise- 

 ment la structure de la molécule pour lui faire perdre son caractère de zymo- 

 gène. Mais elles atténuent néanmoins ce caractère à plusieurs points de vue. 

 La substitution précédemment constatée de la threonine N-terminale par 

 Talanine suggère en outre que l'attaque chymotrypsique du chymotryp- 

 sinogène comporte à un moment donné la libération de un ou de plusieurs 



2 . 



k 



3,. 



Temps (heures) 



-f 



Temps (haurasj 



threonine 



Fig. 3. Activation du chymotrypsinogène et du néochymotrypsinogène à 

 N-terminale. 



Courbe de gauche: activation du chymotrypsinogène. 



Courbe de droite: activation du néochymotrypsinogène à threonine N-terminale. 



Ordonnées: activités spécifiques des hydrolysats trypsiques vis à vis de l'acétyl-L- 

 tyrosine éthylester. Conditions de l'activation: zymogène: 5 mg par ml. Rapport pondéral 

 enzyme substrat: l/40.pH = 7-6. Temp.: 0°C. 



peptides. La fig. 4 (diagramme du haut) montre que le peptide est unique* 

 et que sa structure est celle de la thréonylasparagine. 



L'identification de la thréonylasparagine nous éclaire sur le mécanisme 

 de la genèse des néochymotrypsinogènes. Ce mécanisme est reproduit dans 

 la fig. 5. 



Comme on le voit, ce mécanisme est curieusement semblable à celui de 

 l'activation 'rapide' schématisé dans la fig. 1. Il comporte en effet la rupture 

 de deux liaisons et la libération d'un dipeptide. La première liaison rompue 



* Une enquête très approfondie a été faite en vue de savoir si la thréonylasparagine est 

 vraiment le seul peptide libéré. Il n'existe ni peptides non-réactifs vis à vis de la ninhydrine, 

 ni peptides contenant de la cystine ou du tryptophane (lesquels, on le sait, migrent mal 

 dans les colonnes de Dowex-50). 



