THQ.ASPf.-iH^] 



THß AipfhH^] 



vyivvO I.-a/V\A\^ 



-75^ 



da o^N pH i.25 à iN pH 5.19- 



Fig. 4. Peptides engendrés par l'attaque chymotrypsique du chymotrypsinogène et par 

 l'activation 'lente' de ce zymogène (11). 



Diagramme du haut: attaque du chymotrypsinogène (4-4x10~3m) par la chymotryp- 

 sine-a (0-45 x IQ-^m) à 0°C, pH = 7-6 pendant 46 h. 



Diagramme du bas: Activation 'lente' du chymotrypsinogène (4-4 x 10~%) par la tryp- 

 sine (4-8 x IO^'^m) en présence de S04Am2 0-3m à 6°C, pH = 7-6 pendant 46 h. 



Technique de Moore et Stein avec gradient de pH et de force ionique. Colonne de 

 87x0-9 cm. Volume de la chambre de mélange: 330 ml. Débit 8 ml/h. Volume des frac- 

 tions: 1 ml. 



Tyr 



(3)— + 



Thr 



Asp(NH^i 

 (4) --^ 

 Ala 



*Asp 



I — 

 Tyr 



Thr 



*- AspiNH^) 



(4) + 



Ala 



*Asp 



Tyr 



Ala 



Asp 



I 



+ Thr Asp (NH^) 



Chymotrypsinogène Nèo -Thr Nèo-Ala 



Fig. 5. Schéma des proteolyses chymotrypsiques donnant naissance aux néochymo- 

 trypsinogènes. Les proteolyses en question ont été placées dans la partie 'gauche' de la 

 molécule, par opposition à la partie 'droite' où se produisent les proteolyses de l'activa- 

 tion 'rapide' (fig. 1). Cette convention est tout à fait arbitraire. L'essentiel est que les 

 deux groupes de proteolyses se fassent de part et d'autre d'un pont interne matérialisé 

 dans le schéma par un trait en pointillé. Sinon, la molécule se séparerait en plusieurs 

 morceaux. 



Lps 



