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migre un peu plus vite. Cette dernière fournit par hydrolyse des quantités 

 stoechiométriquement égales d'acide DNP-cystéique et de glycocolle. Il s'agit 

 donc du peptide DNP-Cys(S03H).Gly. Le chymotrypsinogène possède ainsi 

 une véritable extrémité N-terminale Cys.Gly — . Cette extrémité peut en 

 principe constituer un point d'attaque pour l'aminopeptidase. Le tableau 2 

 résume les principaux résultats obtenus. 



RÉSULTATS PRÉLIMINAIRES CONCERNANT L'ATTAQUE DU 

 CHYMOTRYPSINOGENE PAR LA LEUCYLAMINOPEPTIDASE 



ChTg: chymotrypsinogène 



Les premières expériences ont été réalisées avec des préparations d'amino- 

 peptidase purifiées par précipitations fractionnées. Leurs activités spécifiques 

 vis-à-vis de la L-leucine amide étaient comprises entre 30 et 50. Le chymo- 

 trypsinogène était un échantillon commercial, cristallisé trois fois au labora- 

 toire selon les techniques classiques, lyophilisé et conservé à — 10°C pendant 

 quelques mois. Les premières expériences réalisées dans ces conditions don- 

 nent l'impression que le chymotrypsinogène est bien attaqué par l'amino- 

 peptidase. 0-03 unité d'enzyme par ju, mole de substrat libère au bout d'un 

 quart d'heure des quantités déjà considérables d'amino acides. Toutefois, 

 en analysant ultérieurement notre échantillon de chymotrypsinogène, nous 

 y avons trouvé 0-2 résidu de threonine N-terminale par mole. Bien qu'il 

 ait été gardé constamment à — 10°C, cet échantillon contenait donc 20% 

 de néochymotrypsinogène vraisemblablement formé par un peu de chymo- 

 trypsine provenant elle-même d'une trace de trypsine. 



Or, cette hétérogénéité grossière pouvait difficilement être mise en évidence 

 par les techniques classiques de la dynamique moléculaire. Au moment où 

 nous avons préparé les néochymotrypsinogènes, nous nous sommes en efiet 

 efforcés de séparer ces substances du chymotrypsinogène ordinaire par 

 Chromatographie sur Amberlite IRC-50. Les essais ont été infructueux. Dans 



