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Sicherheit reine Stämme gewinnen, da bei der nachfolgenden Vermehrung 

 des isolierten Stammes die Möglichkeit zu Mutationen gegeben ist. 



Gewisse Versuche deuten darauf hin, dass auch ein einzelnes TMV- 

 Stäbchen hinsichtlich seiner Struktur nicht homogen ist. Bei der Behandlung 

 des TMV mit mildem Alkali wird die äussere Proteinhülle abgestreift und 

 es entsteht das sogennante A-Protein. Schramm und Mitarbeiter^-^ fanden, 

 dass 70% des Proteins verhältnismässig leicht von der Nucleinsäure getrennt 

 werden können, bei 30% des Materials ist hingegen die Bindung des Proteins 

 an die RNS so fest, dass es auch bei längerer Behandlung bei pH 10,3 nicht 

 abgespalten werden kann. Dieser Anteil wurde als stabile Fraktion bezeich- 

 net. Die Ergebnisse wurden inzwischen von Harrington und Schachman^ 

 bestätigt. Die Autoren geben eine Erklärung, die uns sehr plausibel erscheint. 

 Danach wird von einem Ende her das A-Protein von dem Nucleinsäurestrang 

 abgestreift, bis etwa 2/3 entfernt sind, das Rest-Segment liefert die stabile 

 Fraktion. Die unterschiedliche Stabilität könnte darauf beruhen, dass die 

 Nucleinsäurezusammensetzung sich entlang der Achse ändert; es können 

 aber auch Unterschiede in den Peptiduntereinheiten vorliegen. Bei anderen 

 Stämmen des TMV findet sich ebenfalls eine stabile Fraktion, der mengen- 

 mässige Anteil ist jedoch unterschiedlich, bei dem Stamm Dahlemense beträgt 

 er nur 12%. Aus diesen Gründen dürfen wir nicht ohne weiteres voraus- 

 setzen, dass wir vöUig eindeutige Resultate bei der Bestimmung der Amino- 

 säure-Sequenzen erhalten. Es erscheint uns jedoch sinnvoll aufzuklären, 

 wieweit die Übereinstimmung geht. 



DIE GRÖSSE DER PEPTID-UNTEREINHEITEN 

 BEIM TMV 



Eine genaue Bestimmung des Molgewichts des TMV ist sehr schwierig. Für 

 die folgenden Darlegungen wird der von Schramm und Bergold^ bestimmte 

 Wert von 40.10^ zugrunde gelegt. Das A-Protein, das beim alkalischen 

 Abbau des TMV erhalten wird, hat nach Diffusions- und Sedimentations- 

 messungen ein Molgewicht von etwa 90 000 ±10%. Es handelt sich hier 

 um ein natives Protein, das unter geeigneten Bedingungen wieder zu Stäbchen 

 von der Form und Grösse des Virus aggregiert werden kann. Wird bei der 

 Darstellung pH 10,6 überschritten, so denaturiert das A-Protein und wird 

 unlöslich. Nach einer persönlichen Mitteilung von P. Newmark^^ lassen sich 

 beim TMV auch native Untereinheiten mit Molgewichten unter 90 000 

 darstellen, wenn man die Salzkonzentration sehr niedrig hält und bis zur 

 äussersten Grenze des erlaubten pH- Werts geht. In Gegenwart von Netz- 

 mitteln wurden von Schachman und Hersh' Einheiten erhalten, die ein 

 Molgewicht zwischen 10 und 20 000 besassen. 



Eine genaue Grösse der Peptiduntereinheiten Hess sich durch Endgruppen- 

 Bestimmung erhalten. Harris und Knight^ fanden, dass bei Einwirkung von 

 Carboxypeptidase ein Mol Threonin je 17 300 g Virus freigesetzt wird. Etwa 



