278 P. JOLLÊS, J. JOLLÊS-THAUREAUX ET C. FROMAGEOT [16 

 comme guide pour les recherches concernant la structure de la molécule; 

 mais elle ne peut être considérée comme rigoureusement exacte: la formule 

 définitive ne pourra être établie, sans aucune ambiguïté, qu'après que la 

 structure chimique complète, ou tout au moins l'ordre complet d'enchaîne- 

 ment de tous les acides aminés constitutifs, aura été déterminé. 



Cette formule montre néanmoins déjà quelques particularités intéressantes 

 ici : la molécule de lysozyme renferme seulement un résidu d'histidine, deux 

 de proline, deux de methionine, trois de phenylalanine et trois de tyrosine. 

 Ces résidus d'acides aminés, assez caractéristiques, peuvent donc être uti- 

 lisés avec avantage comme marqueurs des fragments de la protéine qui 

 les contiennent; en outre, la lysine N-terminale et la leucine C-terminale 

 peuvent également être considérées comme marqueurs. L'isolement des pep- 

 tides correspondant à ces fragments et leur caractérisation apparaissent donc 

 comme un stade en quelque sorte préliminaire, indispensable à l'étude de 

 la structure chimique du lysozyme. 



Cette formule montre, d'autre part, que le lysozyme contient un nombre 

 relativement élevé de résidus de tryptophane. C'est là un caractère qui, du point 

 de vue qui nous occupe, différencie cette protéine des autres protéines telles 

 que l'insuline, la ribonucléase ou autres, dont la structure chimique a déjà 

 été établie ou est en passe de l'être et qui, soit ne renferment pas cet acide 

 aminé, soit n'en contiennent qu'un résidu. La présence de tryptophane est 

 en effet une cause de difficultés supplémentaires, qui seront considérées 

 plus loin. 



Au cours d'une première série d'investigations, faites à notre laboratoire, 

 un certain nombre de peptides marqués par des résidus d'acides aminés peu 

 fréquents ont pu être isolés. Ces peptides ont été obtenus en soumettant le 

 lysozyme à divers procédés d'hydrolyse: hydrolyse partielle acide, hydro- 

 lyse chymotrypsique, hydrolyse pepsique ; leur isolement a été fait essentielle- 

 ment à l'aide de la chromatographic sur papier et de l'ionophorèse sur 

 papier. Ils ont néanmoins permis d'établir les enchaînements présentés dans 

 le tableau 1. 



On voit que ces enchaînements permettent déjà de caractériser l'entourage 

 de l'unique résidu d'histidine, et les entourages respectifs de chacun des trois 

 résidus de phenylalanine et des trois résidus de tyrosine, mais seulement l'en- 

 tourage complet d'un seul résidu de proline. Parmi les enchaînements com- 

 portant un résidu de phenylalanine, l'enchaînement Lys.Val.Phe.Gly.Arg, 

 complétant l'enchaînement Lys.Val.Phe.Gly obtenu antérieurement par 

 Schroeder,^ est particulièrement intéressent, puisque c'est l'enchaînement de 

 l'extrémité N-terminale de la protéine. En outre, quelques peptides contenant 

 du tryptophane ont été caractérisés (tableau 2). 



D'autre part, A. R. Thompson^^ a obtenu par hydrolyse acide ménagée 

 un assez grand nombre de peptides; ceux-ci ont été séparés par chromato- 

 graphic sur Dowex 50 x 4, puis purifiés par chromatographic sur papier. 

 L'auteur australien, par des tentatives de recombinaison, en a conclu à 



