282 P. JOLLÈS, J. JOLLÈS-THAUREAUX ET C. FROMAGEOT [16 



Tableau 4 



COMPOSITION DES PICS SÉPARÉS APRÈS HYDROLYSE 



TRYPSIQUE DU LYSOZYME NON PRÉALABLEMENT 



OXYDÉ 18 



Les rendements de chaque peptide sont indiqués entre parenthèses 



T.l Leucine Hbre (50 %) (correspond à leucine terminale). 



T.2 Peptide à très faible rendement, contenant Try, etc. 



T.3 NH3 



T.4 Lysine hbre (92 %) (correspond à lysine initiale). 



T.5 Arginine libre (40 %). 



T.6 (Asp(NH2), Arg) (45 %). 



T.7 (Gly, Ser, Pro, Thr, Arg) (36 %). 



T.8 (Gly, Ala, Ser, Leu, Tyro, Aspa, Glu, Lys, Arg, His) (17 %). 



T.9 (Ala, Ser, Thr, Phcg, Aspa, Glug, Arg) (25 %). 



précédentes, et d'autre part au moyen de la carboxypeptidase, etc. Les 

 résultats trouvés, combinés à ceux qui avaient été précédemment obtenus 

 dans ce laboratoire (tableau 1) ont permis d'attribuer à ces peptides les 

 structures indiquées dans la tableau 5. 



Tableau 5 



STRUCTURE DES PEPTIDES ISOLÉS APRÈS HYDROLYSE 

 TRYPSIQUE DU LYSOZYME NON OXYDÉ20 



T.6 Asp(NH2).Arg 



T.7 Thr.Pro.Gly.Ser.Arg 



T.8 His.Lys.Glu.* Asp *. Ala.Tyr.Gly.Ser.Leu. Asp. Asp(NH2).Tyr. Arg 



T.9 Phe.Glu.*Ser.Phe.Asp.Glu.*Ala.Thr.Asp.*Arg 



Les données des tableaux 4 et 5 montrent que les peptides, isolés après 

 action de la trypsine sur le lysozyme simplement dénaturé par la chaleur, 

 présentent tous les quatre l'arginine comme acide aminé C-terminal. Aucun 

 ne contient de cystine; un seul renferme de la lysine. On peut donc s'attendre 

 à ce que ce soit les peptides, qui, renfermant de la cystine, sont retenus dans 

 les conditions actuelles sur la colonne, et qui possèdent la lysine comme 

 acide aminé C-terminal. Cette observation montre l'intérêt d'oxyder le lyso- 

 zyme avant de le soumettre à l'action de la trypsine pour pouvir obtenir la 

 totalité des peptides libérés par hydrolyse trypsique. 



Action de la trypsine sur le lysozyme oxydé. La transformation des ponts 

 — S — S — du lysozyme en groupes sulfoniques a été faite ici au moyen de 

 l'acide performique, dans les conditions particulièrement douces décrites par 

 * Il n'a pas été déterminé si ce résidu est amidé ou non. 



