16] STRUCTURE DU LYSOZYME 287 



arguments sont les suivants: 1) la leucine C-terminale dans le lysozyme est 

 immédiatement précédée d'un résidu d'acide aminé basique, lysine ou argi- 

 nine, étant donné la spécificité de la trypsine: 2) le peptide T0.9, obtenu 

 avec un rendement de 60 %, est le seul peptide qui possède la leucine comme 

 acide aminé C-terminal, cette leucine étant immédiatement précédée par 

 l'arginine: 3) l'action de la carboxypeptidase sur le DNP-lysozyme conduit, 

 après un temps suffisamment long, à la libération d'une quantité faible mais 

 nette d'arginine, alors que la leucine terminale a déjà été détachée. 



Enchaînements intérieurs. Tenant compte de ce que la molécule de lysozyme 

 renferme seulement trois résidus de tyrosine, trois résidus de phenylalanine, 

 un résidu d'histidine, et utilisant les peptides caractérisés antérieurement 

 dans ce laboratoire (Tableaux 1 et 2), il est possible de représenter l'état 

 actuel de nos connaissances sur la structure du lysozyme comme il est 

 indiqué dans le tableau 8. 



Tableau 8 



ENSEMBLE DES RÉSULTATS OBTENUS DANS 



LE PRÉSENT TRAVAIL SUR LA STRUCTURE DU 



LYSOZYME 



H.Lys.Val.Phe.Gly.Arg. 



[.Arg.His.Lys.Glu*.Asp(NH2).Ala.Tyr.Gly.Ser.Leu.Asp.Asp(NH2). 

 Tyr.Arg.Gly.],[.Ala.Lys.Phe.Glu*.Ser.Phe.Asp.GIu*.Ala.Thr.Asp*. 

 Arg.],[.Cys.Glu*.Ala.Leu.Ala.Ala.Met.Lys.Arg.],[Thr.Pro.Gly. 

 Ser.Arg.],[.Val.Ala.Try.Arg.],[.Asp.Ala.Try],[Ileu.Thr.Ala.],[.Gly.Ileu.Leu.], 

 [.Val.Glu(NH2).AIa.],[.Asp(NH2).Arg.],[.Leu.Pro.],[.Cys.Lys.], 

 [.Arg.GIy.Tyr.Ileu.Leu.(Gly,Ser2,Thr,Ileu,Asp4*,Glu*).Arg.], 



Gly.Cys.Arg.Leu.OH. 



Les données du tableau 8 appellent les commentaires suivants: 1) L'exis- 

 tence du peptide PO. 17 (ou FA, 17) Ala.Lys.Phe prouve que l'enchaînement 

 Ala. Lys doit précéder immédiatement le peptide TO. 17 (ou T.9); en effet 

 les places des trois résidus de phenylalanine sont connues et le peptide 

 TO. 17 (ou T.9) est le seul présentant la phenylalanine comme résidu N- 

 terminal. 2) L'existence du peptide PO. 18 Tyr.Arg.Gly permet d'allonger 

 d'un résidu d'acide aminé le peptide TO. 16 (ou T.8) du côté C-terminal; 

 le peptide TO. 16 (ou T.8) est en effet le seul qui, obtenu par hydrolyse tryp- 

 sique, possède l'enchaînement Tyr.Arg comme enchaînement C-terminal, et 

 les places des deux autres résidus de tyrosine sont connues. 3) La formation par 

 hydrolyse trypsique du peptide TO. 1 6 (ou T.8), présentant un résidu d'histidine 

 comme résidu N-terminal, implique que dans le lysozyme ce résidu soit lié 

 à un résidu de lysine ou d'arginine. L'isolement du peptide Arg.His.Lys 

 * Il n'a pas été déterminé si ces résidus sont amides ou non. 



