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 (1. tableau 1) montre que ce résidu est l'arginine. 4) Les enchaînements 

 Ala.Lys.Phe.Glu (7. tableau 1) et Glu.Ser.Phe.Asp (6. tableau 1) font partie 

 d'un enchaînement plus important auquel participe également le peptide 

 TO. 17 (ou T.9). 5) Les enchaînements 2 et 4 du tableau 1, tous deux marqués 

 par la tyrosine, se rencontrent l'un à la suite de l'autre dans le peptide 

 TO. 16 (ou T.8). Il convient toutefois de remarquer qu'une correction est 

 ici nécessaire: le résidu asparagine C-terminal dans l'enchaînement 4 du 

 tableau 1 n'est pas précédé immédiatement d'un résidu de leucine, mais en 

 est séparé par un résidu d'acide aspartique. D'autre part, deux résidus de 

 tyrosine se trouvant ainsi localisés dans le peptide TO. 16 (ou T.8), le seul 

 résidu de tyrosine restant disponible est celui qui se trouve dans le peptide 

 TO.ll. Il doit donc faire partie de l'enchaînement 3 du tableau 1. On est 

 donc conduit à penser que le peptide TO.ll fait partie d'un ensemble dont 

 la structure partiellement connue est celle indiquée dans le tableau 8. 6) Le 

 peptide TO. 10 correspondant à l'enchaînement Cys.Glu.Ala.Leu.Ala.Ala. 

 Met.Lys.Arg est en bon accord avec le tripeptide Ala.Ala.Met (10. tableau 1), 

 mais il est en contradiction avec l'enchaînement Asp.Ala.Met.Lys.Cys.Arg 

 proposé par Thompson (8. tableau 3). D'autres contradictions se présentent 

 entre les résultats de cet auteur et ceux du présent travail: l'enchaînement 

 Ala.Lys.Phe.Glu.Ser.Phe.Asp (7 et 6. tableau 1) n'est pas compatible avec 

 l'enchaînement Lys.Phe.Glu.Gly (11. tableau 3) et l'enchaînement Thr.Pro. 

 Gly.Ser.Arg (T.7) n'est pas compatible non plus avec l'enchaînement 

 Val.Thr.Pro.Gly.Ala (9. tableau 3) de l'auteur australien. Dans ce dernier 

 cas, la vadilité de l'enchaînement proposé ici est confirmée par les obser- 

 vations suivantes: le lysozyme ne contient que deux résidus de proline, or 

 l'un est engagé dans l'enchaînement Leu.Pro (8. tableau 1) ou Ileu.Pro 

 (19. Tableau 3), l'autre dans l'enchaînement Thr.Pro. Gly trouvé également 

 par Thompson. Du côté N-terminal, la spécificité de l'action de la trypsine 

 suggère que Thr. doit être précédé d'un résidu d'acide aminé basique. Du 

 côté C-terminal, la présence d'un résidu d'alanine lié à un résidu de glycocolle 

 n'a jamais pu être constatée. 7) Il convient enfin de signaler ici l'incompati- 

 bilité totale entre l'enchaînement C-terminal proposé par Ohno et celui qui 

 fait l'objet du présent exposé. 



Pour expliquer partiellement les contradictions qui viennent d'être signalées, 

 on peut remarquer que les peptides étudiés ici ont été obtenus essentiellement 

 par voie enzymatique; ils sont donc relativement longs et peu nombreux 

 et assez faciles à purifier, alors que Thompson a obtenu, après hydrolyse 

 acide partielle, un mélange complexe de di- et de tripeptides correspondant 

 à des enchaînements partiels dont la position à l'intérieur de la molécule 

 de lysozyme est très difîicile à fixer avec certitude. 



REMARQUES SUR LA SPÉCIFICITÉ DE LA TRYPSINE 



L'action de la trypsine a permis, comme on vient de le voir, d'isoler un 

 certain nombre de peptides dont la structure a pu être déterminée. En outre 



