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16] STRUCTURE DU LYSOZYME 289 



Tctude de cette action a permis de préciser certaines particularités concernant 

 la spécificité de l'enzyme. On constate ainsi que la trypsine n'a pas scinde 

 la liaison Lys.Glu dans l'enchaînement du peptide TO. 16 (ou T.8). On peut 

 attribuer la résistance de cette liaison à la présence du groupement carboxy- 

 lique libre du résidu glutamique; on retrouve d'ailleurs la même résistance 

 de la liaison Lys.Glu vis-à-vis de la trypsine dans le cas de la ribonucléase.^^ 

 Il est également intéressant de noter que l'enchaînement Arg.His.Lys (I. 

 tableau 1) a été scindé par la trypsine uniquement entre Arg et His. Il n'a 

 été trouvé ni histidine libre ni peptide His. Lys. On pourrait toutefois penser 

 que si le résidu lysine dont il s'agit ici n'avait pas été engagé dans la liaison 

 Lys.Glu difficile à rompre, une certaine quantité du peptide His. Lys eut 

 été trouvée. Enfin, il convient de souligner les différences dans les rende- 

 ments de leucine libre (leucine C-terminale) provenant du peptide T0.9: 

 le rendement obtenu après hydrolyse du lysozyme simplement dénaturé est 

 de 50 %; ce rendement tombe à 15 % dans le cas du lysozyme oxydé. Ce 

 fait peut être expliqué par la présence, à côté de l'arginine, du groupement 

 sulfonique du résidu acide cystéique, qui par sa forte acidité doit inhiber 

 l'action de la trypsine. 



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