DIE EINHEIT IN DER BIOCHEMIE 



(mit H. J. L. donker) 



I. EINLEITUNG 



Die Biochemie hatte sich bis vor kurzem in gewissem Sinne der Haupt- 

 sache nach als deskriptive Wissenschaft entwickelt. Die verschieden- 

 sten Organismen wurden auf ihre chemischen Leistungen untersucht, 

 und ein ungeheures experimentelles Material hat sich allmahlich an- 

 gehauft. Wenn man versucht dieses zu iiberblicken, ist man vor allem 

 erstaunt liber die ausserordentliche Verschiedenheit der chemischen 

 Umsetzungen, welche von der lebenden Zelle bewirkt werden konnen. 

 Allerdings hat man allmahlich gelernt, in den biochemischen Vor- 

 gangen zwei Arten zu unterscheiden. Immer deutlicher hat sich ge- 

 zeigt, dass die grosse Gruppe der hydrolytischen Spaltungen und Ver- 

 esterungen sich scharf von den anderen Stoffwechselvorgangen ab- 

 trennen lasst. In Ubereinstimmung hiermit hat C. Oppenheimer in 

 der neulich erschienenen Auflage seines grossen Werkes 'Die Fer- 

 mente' 1 * eine Trennung vorgenommen zwischen den die hydrolyti- 

 schen Vorgange katalysierenden Enzymen: den Hydrolasen und den 

 iibrigen 'eigentlichen' Stoffwechselfermenten, wofiir er gemeinsam mit 

 C. Neuberg 2 den Klassifikationsnamen 'Desmolasen' in Vorschlag ge- 

 bracht hat. Oppenheimer bemerkt in diesem Zusammenhange: '. . . 

 wahrend jene (die hydrolytischen Fermente) nur einfache Spaltungs- 

 vorgange an den sekundaren Bindungen des Kohlenstoffes mit O oder 

 N katalysieren, die ohne nennenswerte Abnahme der freien Energie 

 verlaufen, beschleunigen diese Fermente Prozesse, welche die ent- 

 scheidend wichtigen Kohlenstoffverbindungen voneinander trennen, 

 die "Bindungen losen", die Desmolyse im Gegensatz zur Hydrolyse be- 

 wirken. Wesentlich dabei ist auch der Unterschied, dass diese Vor- 

 gange in ihrer Gesamtheit unter Abgabe von freier Energie verlaufen. 

 Die Desmolasen sind also die eigentlichen Stoffwechselfermente ; sie 

 befordern die entscheidenden Vorgange, bei denen die Zelle sich die 



* Footnotes and references have been assembled in the original form on pp. 262 — 267. 



