SÉANCE DU 22 DÉCEMBRE 1919. * 289 



a rendu, dans ces fonctions, tous les services qu'on pouvait attendre de sa 

 compétence et de son dévouement patriotique. 



La Commission est unanime à proposer de décerner à M. Fourneau une 

 part importante du prix Jecker (.Sooo*^'). 



Rapport de M. Ahmand Gautier sur les travaux de M. L. Maillard. 



L'attention des chimistes et des biologistes fut vivement éveillée lorsque, 

 vers 1905, E. Fischer parvint à greffer les uns aux autres, en chaînes 

 ouvertes ou fermées, par simple perte d'eau, les amino-acides que depuis 

 longtemps on savait être les produits presque uniques de l'hydrolyse chi- 

 mique des composés albuminoïdes et de leur digestion intestinale. E. Fischer 

 reconstituait ainsi au laboratoire, par une action inverse de l'acte digestif, 

 les substances à réactions nettement peptidiques, les polypeptides. Mais 

 cette reconstitution des premiers produits de dédoublement de la molécule 

 protéique, très intéressante certes en elle-même, n'était obtenue que grâce 

 à l'intervention énergique sur les acides aminés, ou leurs mélanges des 

 réactifs de laboratoire les plus puissants : gaz chlorhydrique, chlorure de 

 thronyle, brome, ammoniaque concentrée, et il ne semblait pas qu'on pût 

 tirer de ces observations des conclusions bien certaines sur les mécanismes 

 naturels qui, chez les animaux, font repasser les produits aminés de la 

 digestion aux diverses peptides ou albumines de leurs tissus. 



C'est dans ces conditions que M. L. Maillard, en 1911, découvrait une 

 nouvelle méthode de synthèse des polypeptides qui, tout en partant, comme 

 avait fait Fischer, des acides aminés, les réunit sans intervention, pour 

 cette synthèse, d'aucun réactif que ceux qui se rencontrent normalement 

 dans le tube digestif en plein fonctionnement. M. Maillard prend les 

 acides aminés libres, les dissout dans l'eau, et les associe en chaînes poly- 

 peptidiques simplement en chaufîant très modérément leur solution avec 

 un peu de glycérine. 



Partant du glycocolle, il obtint ainsi la cycloglycylglycine et la glycyl- 

 glycine qui en dérive aisément; la triglycylglycine, tétrapeptide à réaction 

 de biuret et à propriétés déjà peptoniques; la pentaglycylglycine hexapep- 

 tide dont les caractères rappellent la caséine; la cyclohexylglycylglycine, 

 qui jouit de toutes les propriétés des matières cornées. 



L'alanine, la valine, la leucine, à leur tour, en présence de glycérine, se 

 transforment en dipeptides cycliques; réunis par la même méthode, ils 

 produisent des associations mixtes qui répondent à la nature complexe 



