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H. H. WEBER 



VOL. 4 (1950) 



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experimentell gefundener Diffusionsgradientenkurven zeigt (Fig. 9) , dass die Quadrate der 

 Breiten rechts und links der Symmetrieachse (x^^ und x^^) gleich oder fast gleich sind, und 



dass beide geradlinig von log H abhangen. Es handelt sich 

 also um storungsfreie Diffusion mit einheitlicher Diffu- 

 sionskonstante. 



Einheitliche Sedimentations- und Diffusionskon- 

 stante aber bedeutet, einheitliche Grosse und einheitliche 

 Gestalt der einzelnen Teilchen des L-Myosin. 



Fiir diese Grosse und Gestalt ergeben sich aus Sgo 

 und Teilchengewicht und unter der plausibelen Annahme 

 eines spezifischen Volumens von 0.75 folgende Masse: 22 

 bis 23 A Dicke bei 2200 bis 2400 A Lange fiir quadra- 

 tischen bezw. runden Querschnitt. Vorlaufige friihere 

 Angaben*" sind durch diese Werte iiberholt. 



Das /3-Myosin Dubuissons^ scheint mit dem L-Myosin 

 identisch zu sein. SoUte sich das bestatigen, d.h. sollten 

 die Spuren des y-Myosin mit dem L-Myosin nichts zu 

 tun haben, so waren alle Teilchen des L-Myosin nicht 

 nur in Grosse und Gestalt, sondern auch in ihrer elektri- 

 schen Ladung gleich (vergl. auch Szent-Gyorgyi^^). 



VI 



Ofi Ofi 1,0 1.2 



1A 



1.6 1.0 

 logH 



Fig. 9. x2 = (Breite der Diffu- 



sionsgradientenkurve von der 



Symmetrieachse aus)^. 



nach rechts = x^^. 



X— X — X nach links = Xg^ 

 fiir 2 verschiedene Gradienten- 

 kurven (i und 2). 



An Meyerhof's Entdeckung jenes Zusammenhanges zwischen Kolloidik und Stoff- 

 wechsel, der durch die lonisationswarme der Proteine gegeben ist, schloss sich die erste 

 Periode systematischer Erforschung der Muskelproteine an. Sie fiihrte in der Feststellung 

 der Wechselwirkungen zwischen Adenosintriphosphat und Myosin zu einem neuen 

 Zusammenhang von Stoffwechsel und Eiweisszustand — diesmal sogar Zustand gerade 

 des kontraktilen Proteins. Dieser Zusammenhang gewann eine eindrucksvolle Aktualitat 

 dadurch, dass sich Myosinfaden auf ATP-Zusatz bei niedriger lonenstarke zusammen- 

 ziehen und bei hoherer lonenstarke wieder ausdehnen (Szent-Gyorgyi^^' ^). Von neuem 

 folgte systematische Proteinforschung mit dem Ziel einer verfeinerten Analyse gerade 

 der kontraktilen Eiweissfraktion. Diese Analyse steht noch in ihren Anfangen. Infolge- 

 dessen kann der Mechanismus der ATP-Wirkung auf Myosin nur mit Zuriickhaltung 

 erortert werden : in Losung besteht er zweifellos in einer reversiblen Vermin derung der 

 Kohasionskrafte zwischen Aktin und L-Myosin. Das fadenformige Gel dagegen wird 

 offenbar (s.o.) nicht von ATP sondern von der lonenstarke reversibel beeinflusst. ATP 

 scheint nur notig zu sein, damit der Faden beim Ubergang von einer lonenstarke zur 

 anderen das neue Gleichgewicht wirklich erreicht und nicht in einem falschen Gleichge- 

 wicht stecken bleibt. ATP macht offenbar die Fadenmolekiile beweglich, d.h. es setzt 

 auch im Gel ihre Kohasionskrafte herab. Es scheint somit, als genligte der ATP-Einfluss 

 auf die Kohasionskrafte des Aktomyosin zur Erklarung der bisher vorliegenden Beob- 

 achtungen am Gel wie am Sol. Ob dieser Einfluss allerdings das einzige Prinzip der 

 Wirkung ist, muss solange off en bleiben wie man nicht weiss, warum Pyrophosphat auf 

 Aktomyos'mldsungen ahnlich oder gleich wirkt wie ATP, wahrend es Aktomyos'mf aden 

 nicht beeinflusst^^. 



Die umgekehrte Wirkung, die Wirkung des Myosins auf das ATP ist einem gewissen, 

 vorlaufigen Abschluss der Erkenntnis zugefiihrt durch die Entdeckungen von Polis 

 Literatur S. 24. 



