VOL. 4 (1950) MUSKELPROTEINE 23 



UND Meyerhof^*. Die ATPase-Wirkung des Myosin ist zusammen mit einer kleinen 

 Eiweissmenge abtrennbar, ohne dass die Wirkung verloren geht ! Das ATPase-Ferment- 

 eiweiss gehort also offenbar nur in soweit zum Myosin, als es auf den Myosinkomplex 

 gebunden ist. Auf Grund der Monodispersitat dieses Komplexes — eben des L-Myosin — 

 liegt es allerdings nahe anzunehmen, dass es sich hier nicht um einen zufalligen, sondern 

 um einen stochiometrischen Komplex handelt. 



Und so schliesst heute die Betrachtung der Muskeleiweisskorper mit dem Namen 

 O. Meyerhof, mit dem sie vor einem guten Viertelj ahrhundert begann. 



ZUSAMMENFASSUNG 



Im Rahmen eines kurzen zusammenfassenden Berichtes iiber Muskelproteine werden einige 

 neue Tatsachen gebracht : 



1. Die Diskrepanz zwischen der parallelfaserigen Struktur des I-Abschnitjtes und dem Fehlen 

 von Stabchendoppelbrechung der I-Bande kann erklart werden, wenn man annimmt, die Stabchen 

 bestanden aus dem stark negativ doppelbrechenden N-Protein von Szent-Gyorgyi. In der I-Bande 

 wiirden sich dann die positive Stabchendoppelbrechung dieses Proteins und seine negative Eigen- 

 doppelbrechung gerade aufheben. 



2. Die L-Myosinkomponente und die Aktomyosinkomponenten des Myosin konnen sauber 

 getrennt werden. 



3. Es werden fiir die einzelnen isoUerten Komponenten Sedimentationskonstanten, Viskositaten 

 und Werte fiir die Lichtstreuung angegeben — und ebenso die Anderungen dieser Werte bei Zusatz 

 von ATP Oder Aktin. 



4. Eine haufig vorkommende Komponente des Myosin besteht aus einer scharf abgegrenzten 

 Denaturierungsstufe des L-Myosin. 



5. Aktin und L-Myosin vereinigen sich stufenweise zu Aktomyosinen ganz verschiedener Sedi- 

 mentationskonstanten. 



6. Das L-Myosin sedimentiert und diffundiert monodispers. 



7. Das L-Myosinteilchen ist ein Stabchen von 2200-2400 A Lange und 22-23 -^ Dicke. 



8. Die beobachteten ATP-Wirkungen konnen vorlaufig sowohl im Sol wie auch im Gel als 

 eine reversible Verminderung der Kohasionskrafte zwischen L-Myosin und Aktin befriedigend be- 

 handelt werden. 



SUMMARY 



The information available on muscle proteins is reviewed and in addition the following new 

 facts are presented : 



1. The discrepancy of the parallel-fibred structure of the I-band and the lack of the form 

 birefringence might be explained by supposing that the micelles consist of the strongly negative 

 birefringent N-Protein of Szent-Gyorgyi. Thus the positive form birefringence of this protein is 

 compensated by its own negative birefringence. 



2. It is possible to separate completely both components: L-myosin and actomyosin. 



3. The sedimentation constants, viscosities, and values for light scattering of the isolated com- 

 pounds are given. The changes of these values produced by addition of ATP or actin are also indicated. 



4. It is shown that one component of the myosin which is frequently found consists of a sharply 

 limited stage of denaturated L-myosin. 



5. Actin and L-myosin combine step by step to actomyosins of quite different sedimentation 

 constants. 



6. The sedimentation and diffusion of L-myosin is monodispers. 



7. The L-myosin particle is a micelle with a length of 2 200-2400 A and a diameter of 22-23 ■^• 



8. The observed effects of ATP in sol as well as in gel may satisfactorily be interpreted as a 

 reversible weaking of the cohesive forces linking L-myosin and actin. 



r£sum£ 



Quelques faits nouveaux sont d^crits dans un rapport sur les prot^ines du muscle. 



I. En supposant que les micelles soient form^es par la N-prot6ine de Szent-Gyorgyi a refraction 

 double negative, il est possible d'interpr^ter la discordance entre la structure fibrillaire du segment I 

 du muscle et le manque de la refraction double. Dans ce cas, la positivite de la refraction double 

 formale pourrait etre compens^e par la negativite de la refraction double propre de la meme proteine. 



Liter atur S. 24. 



