VOL. 4 (1950) CONTRACTION MUSCULAIRE 33 



pulpe musculaire, on extrait seulement ^/g des myosines que Ton peut obtenir si I'on 

 traite la pulpe musculaire avec une solution de KCl 0.6 m^. Ceci indique qu'entre les 

 myosines j8 isolees et les myosines jS telles qu'elles existent in situ dans le muscle, il 

 existe de profondes dissemblances que Ton peut sans doute rapporter au fait que, dans 

 ce dernier cas, ces myosines font partie de structures complexes dont elles se dissocient 

 d'autant plus aisement qu'on les attaque par des solutions salines concentrees. 



A la lumiere des travaux de I'ecole de Szent-Gyorgyi^' ^^, qui montrent I'affinite 

 de la myosine pour cette proteine du stroma: I'actine, on pourrait penser que les struc- 

 tures complexes auxquelles nous venons de faire allusion sont constituees par de I'acto- 

 myosine. Mais si tel etait le cas, il faudrait admettre que la solution d'extraction brise 

 les forces de liaison entre I'actine et les myosines ^ (ces forces paraissent devoir etre des 

 ponts SH^^' ^) et permette la dispersion de cette derniere dans I'extrait, tandis que 

 I'actine resterait insoluble dans les conditions de nos extractions. Malheureusement, les 

 solutions d'actomyosine ne sont jamais scindees en actine et en myosine sous I'infiuence 

 de sels (KCl: 0.6 m) ; s'il en etait autrement, il ne pourrait jamais y avoir d'actomyosine 

 dissoute dans une solution saline. 



Quoi qu'il en soit de la nature du complexe auquel sont normalement associees 

 les myosines /3, nous devons admettre, puisque ces myosines sont devenues inextrac- 

 tibles dans la pulpe de muscles contractes ou contractures, que le raccourcissement a 

 modifie leurs forces de liaison: elles sont desormais inaccessibles aux solutions salines 

 utilisees. II est sans doute assez pertinent de penser que c'est I'etablissement de ces 

 forces de liaison meme qui entraine la mise en tension (contraction isometrique) ou le 

 raccourcissement (contraction isotonique) de la machine contractile et leur disparition 

 qui assure son relachement. 



En ce qui concerne la contractine^, on peut envisager plusieurs causes a son appari- 

 tion dans les extraits de muscles contractes. II est tout d'abord possible que la contractine, 

 dont I'apparition accompagne la disparition des myosines ^, soit en realite une partie 

 des proteines j8 transformee, par exemple, par le gain ou la perte de quelque groupement 

 prosthetique qui en modifierait les proprietes electrocinetiques. Signalons cependant 

 qu'il ne semble exister aucune relation quantitative entre la disparition des myosines 

 /3 et I'apparition de contractine dans le cas des contractures non maximales. II est 

 possible d'admettre aussi que I'on a affaire a une proteine qui devient extractible lorsque 

 la machine est a I'etat raccourci, parce qu'elle est liberee a ce moment de complexes, 

 ordinairement indissociables par les solutions salines. On en arriverait en somme, dans 

 cette derniere eventualite, a constater, pour la contractine, I'inverse de ce qui se presente 

 pour les constituants de la myosine ^, qui ne sont plus liberables par KCl, lorsque le 

 muscle est a I'etat contracted. 



Quant a la nature de la contractine, nous savons seulement ceci: cette proteine 

 precipite mal dans les conditions 011 precipite le myosine de Weber-Edsall (acto- 

 myosine + myosines j8, y), soit a /x : 0.05 et au pjj 6.3. Elle ne peut etre extraite du muscle 

 contracte a une force ionique inferieure a 0.15-0.20. Elle ne peut non plus correspondre 

 a la phosphorylase b de Cori^^' "*", qui apparait dans les muscles fatigues par suite 

 de la transformation de phosphorylase a, car elle n'est jamais presente dans les muscles 

 fatigues par stimulations et relaches ; de plus, le taux de contractine est bien superieur 

 a celui des phosphorylases^. On ne peut exclure, a priori, cette possibilite que la contrac- 

 tine corresponde a cette proteine dont nous avons trouve des traces dans la plupart des 

 preparations de myosine de Weber-Edsall du Lapin et que nous avons, a cette epoque, 

 Bibliographie p. J6/J7. 

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