VOL. 4 (1950) CONTRACTION MUSCULAIRE 3I 



2. Aucune difference ne s'observe non plus au niveau du gradient h (Jacob^*) qui 

 represente la myoalbumine de Bate-Smith^". 



3. En dehors du cas des myogenes et de la myoalbumine, la distribution de tous les 

 autres constituants est modifiee dans Vetat de contraction. 



Ces autres constituants sont : 



a. les myosines. Electrophoretiquement, la myosine classique de Weber-Edsall^I'^^ 

 preparee selon Greenstein et Edsall^^, a partir de muscles au repos, est caracterisee 

 par trois gradients que nous avions appele a I'epoque de ces recherches: myosines a, 

 ^ et y^' ^*' ^. Banga et Szent-Gyorgyi^^ ont montre que ces preparations de myosine, 

 selon Greenstein et Edsall, contiennent deux constituants: la myosine proprement 

 dite et une combinaison de cette myosine (actomyosine) a une proteine du stroma, 

 I'actine, plus tard isolee par Straub^"^, et que Ton pent obtenir des echantillons conte- 

 nant des taux variables de ces deux constituants en faisant varier le temps d'extrac- 

 tion: plus celui-ci est prolonge, plus il y a de I'actomyosine en solution. 



Ayant reussi plus tard a separer deux myosines, a et j8^^, des trois constituants 

 electrophoretiques de la myosine, nous avons pu montrer que le gradient a correspond 

 reellement a I'actomyosine de Szent-Gyorgyi et le gradient j3 a la myosine proprement 

 dite^. La myosine y, d'ailleurs tres faiblement representee dans ces extraits, n'a pas encore 

 pu etre isolee. 



L'aspect des gradients actomyosine et myosine des extraits totaux de muscles 

 normaux est caracteristique^' ^*. Ces deux gradients, de vitesse voisine, ne se separent 

 que lorsque les electrophoreses sont suffisamment prolongees. Le premier (actomyosine) 

 est tou jours beaucoup plus aigu que le gradient de la myosine dans le compartiment 

 ascendant de la cellule d'electrophorese. La forte viscosite des solutions d'actomyosine 

 freine considerablement les phenomenes de diffusion qui sont la cause principale de 

 I'etalement des gradients; en outre, le gradient d'actomyosine separe nettement la 

 colonne de proteines en deux regions: I'une turbide et une autre non turbide (les solu- 

 tions d'actomyosine possedent une turbidite elevee). 



Dans le compartiment descendant, le gradient actomyosine est, au contraire, forte- 

 ment etale dans les extraits totaux. Cet aspect dissymetrique existe aussi pour le gra- 

 dient de la myosine qui parait unique du cote ascendant, mais nettement bifide du 

 cote descendant (^^ et ^2^). Les raisons de ces asymetries sont encore pen evidentes; 

 elles resultent sans doute d'interactions entre I'actomyosine et la myosine, car si I'on 

 etudie electrophoretiquement des solutions pures d'actomyosine ou de myosine, les 

 figures ascendantes et descendantes sont symetriques pour chacune de ces proteines^^ 

 (compte tenu de la dissymetrie classique due au principe meme de la methode elec- 

 trophoretique). 



Les caracteristiques electrocinetiques (en io~^ cm/volt/sec) de ces deux gradients 

 sont {/u: 0.40 (Na2HP04: 0.048 m — NaH2P04: 0.006 m — NaCl: 0.25 m, pg: 7.3 a 7.4^) : 



asc. desc. 



actomyosine — 3.1 — 



myosine — 2.9 — 2.4 (jSj) — 2.6 (/Sg) 



Si Ton se reporte maintenant aux extraits de muscles contractes, les differences 

 sont extremement grandes. II n'y a plus ici qu'une tres faible quantite d'actomyosine 

 visible cette fois, a I'anode comme a la cathode, tandis que le gradient des myosines j3 

 Bibliographie p. 36I37. 



