136 H. BLASCHKO VOL. 4 (1950) 



A cknoidedgement 



The author and his colleagues, Dr G. H. Sloane Stanley and Dr Pamela Holton, 

 have benefited from the assistance of Dr Ruth Duthie, Mrs Isabella Wajda, Miss 

 Alison M. Pickard, Miss Pamela F. Kordik and Mr F. A. Holton during various 

 stages of this work. We are also grateful to all those who have supplied us with the 

 substances used in our experiments. 



SUMMARY 



1. The decarboxylation by bacterial and mammalian enzymes of a number of amino-acids 

 structurally related to tyrosine has been studied. 



2. The position of the phenolic hydroxyl group in tyrosine and its isomers is shown to determine 

 substrate specificity. This is explained by a reaction between the OH group of the substrate and the 

 enzyme protein. 



3. Methylamino-acids are not decarboxylated ; this is explained by their inability to react with 

 the aldehyde group in pyridoxal phosphate (codecarboxylase). 



4. The stereospecificity of the amino-acid decarboxylases is discussed on the basis of these 

 observations. 



RESUMfi 



1. La decarboxylation de quelques acides amines, apparentes a la tyrosine, a et6 etudiee au 

 moyen de ferments bacteriens et animaux. 



2. La position des groupes OH dans la tyrosine et ses isomeres est d^terminante pour la sp6cificite 

 des decarboxylases. Nous en deduisons que la reaction entre I'apoferment et les acides amin6s en 

 question a lieu au niveau du groupe OH. 



3. Les acides methyl-amines ne sont pas d^carboxyles en presence de ces ferments. Ce ph^nomene 

 s'explique par I'impossibUite du groupe N-m^thyUque de reagir avec Tald^hyde du phosphate de 

 pyridoxal (codecarboxylase). 



4. Les resultats de ce travail nous permettent de discuter le phenomene de la stereospecificite 

 des decarboxylases. 



ZUSAMMENFASSUNG 



1. Die Decarboxylierung einiger dem Tyrosin verwandter Aminosauren durch tierische und 

 bakterielle Fermente wurde untersucht. 



2. Die Position der phenolischen Hydroxylgruppe des Tyrosins und seiner Isomeren ist fiir die 

 Substratspezifitat von Bedeutung. Diese Beobachtung wird erklart durch die Annahme einer Bindung 

 zwischen der OH-Gruppe des Substrats und dem Apoferment. 



3. Methylaminosauren werden nicht decarboxyliert; dies wird erklart durch das Ausbleiben 

 der Reaktion mit der Aldehydgruppe des Pyridoxal-Phosphats ("Codecarboxylase"). 



4. Die Stereospezifitat der Aminosauredecarboxylasen wird im Lichte der gewonnenen Resul- 

 tate erlautert. 



REFERENCES 



1 H. Blaschko, p. Holton, and G. H. Sloane Stanley, Brit. J. Pharmacol., 3 (1948) 3i5- 



2 H. Blaschko, P. Holten, and G. H. Sloane Stanley, /. Physiol. {London), 108 (1949) 427- 



3 H. Blaschko, Biochem. J., 44 (1949) 268. 



* G. H. Sloane Stanley, Biochem. J ., 44 (1949a) 373. 



5 G. H. Sloane Stanley, Biochem. J., 44 (1949b) (in press). 



8 P. HoLTZ, R. Heise, and K. Ludtke, Arch, exptl. Path. Pharmakol., 191 (1938) 87. 



' H. M. R. Epps, Biochem. J., 38 (1944) 242. 



8 L. Blum, Arch, exptl. Path. Pharmakol., 59 (1908) 269. 



® A. Neuberger, Biochem. J., 43 (1948) 599. 



^^ A. Neuberger, C. Rimington, and J. M. G. Wilson, Biochem. J., 41 (1947) 438. 

 1^ G. Leaf and A. Neuberger, Biochem.. J ., 43 (1948) 606. 



