12 BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA VOL. 4 (1950) 



MUSKELPROTEINE 



HANS H. WEBER 



Physiologisches Instiitif, Tubingen (Deutschland) 



Es ist wahrscheinlich, dass bei keinem anderen Gewebe Stoffwechsel, Energetik und 

 kolloidaler Feinbau so gut bekannt sind wie beim Skelettmuskel. Es ist sicher, dass bei 

 keinem anderen Gewebe der Ztisamnienhang zwischen diesen Eigenschaften lebender 

 Systeme auch nur annahernd so weit geklart ist, wie bei der Muskeltatigkeit. 



Bei den Muskelproteinen betraf sogar die erste fundamentale Entdeckung gar nicht 

 die Proteine selbst, sondern gerade diesen Zusammenhang : 1922 stellte O. Meyerhof^^ 

 fest, dass etwa V3 der Warmeproduktion der Arbeitsphase des Muskels auf der Bindung 

 der H-Ionen der Milchsaure durch die Muskeleiweisskorper beruhe und dass in der 

 Erholungsphase ein entsprechender Betrag der Verbrennungsenergie der Milchsaure 

 verbraucht wiirde, um die H-Ionen wieder von dem Eiweiss abzulosen. 



Man wusste damals fast nichts iiber Zahl und Art der Muskeleiweisskorper. 

 Von FiJRTH^^ hatte aus dem Muskelpressaft ein Muskelalbumin isoliert, das Myogen, 

 mit zahlreichen und verwickelten Denaturierungsmechanismen. Er hielt es ausserdem 

 fiir moglich, dass im Pressaft auch noch ein besonderes Protein vorhanden sei, das er 

 fiir den Trager der Muskelkontraktion hielt, und fiir das er den Namen Myosin vorschlug. 

 Er war allerdings nicht sicher, dass dieses Myosin ein Eiweisskorper sui getieris sei und 

 nicht ein Denaturierungsprodukt des Myogens. Soweit diese Zweifel die Anwesenheit 

 des Myosin im Muskelpressaft betrafen, waren sie berechtigt: denn das kontraktile 

 Protein geht nicht in den Muskelpressaft iiber^' ^'^. 



Die Entdeckung Meyerhof's war trotz oder gerade wegen dieser Unsicherheiten 

 ausserordentlich folgenreich. Denn Meyerhof hatte schon selbst gleich in seiner ersten 

 Originalarbeit festgestellt, dass die angefiihrten Warmetonungen bei H'-Bindung und 

 H'-Abgabe offenbar bei alien Proteinen in neutralem und alkahschem Milieu auftreten. 

 Nun verliiuft aber H'-Bindung und H'-Abgabe durch Carboxylgruppen in der Kegel 

 athermisch, durch organische basische Gruppen aber mit solchen Warmetonungen, wie 

 sie Meyerhof gefunden hatte. Das wiirde bedeuten, dass Eiweisskorper auf der alka- 

 lischen Seite des isoelektrischen Punktes nicht, wie man bis dahin geglaubt hatte, mit 

 ihren Carboxylgruppen, sondern mit ihren basischen Gruppen puffern, oder mit anderen 

 Worten, dass isoelektrische Eiweissteilchen nicht Molekiile sondern Zwitterionen sind. 

 Und so wurde die MEYERHOF'sche Entdeckung am Muskel zu einem fundamentalen 

 Argument der Zwitterionentheorie der Aminosauren und Eiweisskorper^^. 



Da aber im iibrigen grosse Unterschiede in der Warmetonung der H'-Bindung nicht 

 nur zwischen Carboxylgruppen und basischen Gruppen bestehen, sondern auch zwischen 

 den verschiedenen basischen Gruppen unter sich, wirkte die MEYERHOF-Entdeckung 

 noch weiter. Jesse P. Greenstein^-^ mass diese Warmetonungen an den trivalenten 

 Literatur S. 24. 



