VOL. 4 (1950) MUSKELPROTEINE I3 



Aminosauren und ihren Peptiden. Er schuf damit die Unterlagen, um die Warmetonung 

 der Eiweisspufferung in verschiedenen pH-Bereichen auszuwerten fiir die Beantwortung 

 der Frage, welche der ionogenen Gruppen in dem jeweiligen pn-Bereich Trager der 

 Pufferung waren^^. Wenn wir heute am intakten Proteinteilchen Zahl und Dissoziations- 

 bereich der einzelnen ionogenen Gruppen weitgehend kennen, so ist das u.a. eine Folge 

 der MEYERHOF'schen Muskelstudien. 



II 



Das fehlende systematische Wissen um die Zahl und Art der Muskeleiweisskorper 

 wurde in den nachsten 15 Jahren nach Meyerhof's Entdeckung im Groben nachgeholt. 

 Der Stand dieses Wissens warde 1934^'' erschopfend und 1939^ in den wesentlichsten 

 Ziigen zusammenfassend dargestellt. Das, was wir heute wissen, ist — unter Ausschluss 

 der elektrischen Ladungsverhaltnisse der Proteine und der optischen Resultate* aus 

 Tabelle I zu ersehen. 



Fiir die Beurteilung der Bedeutung der Hauptfraktionen der Muskelproteine gelten 

 folgende Uberlegungen : die Myogenfraktion umfasst nicht nur 20% der Muskeleiweiss- 

 korper, sondern sie beansprucht auch 20% des Faservolumens. 80% des Faservolumens 

 sind fiir Myogen "nichtlosender Raum"^^. Das bedeutet, dass Myogen dort, wo es im 

 Muskel ist, sich in einer Konzentration von 20% vorfindet. Ebenso stimmt der kolloidos- 

 motische Druck der Muskelfaser recht gut mit dem osmotischen Druck einer 20%igen 

 ^lyogenlosung iiberein^'^' ^'. Da Myogen unter physiologischen Bedingungen > 30% 

 loslich ist, ist das Myogen also auch im Muskel selbst gelost. Da diese Myogenlosung 

 im Muskel noch nicht einmal den Raum des Sarkoplasmas vollstandig beanspruchen 

 wiirde, liegt es nahe wenigstens den Hauptteil der Fraktion (Myogen B) als Bestandteil 

 des Sarkoplasma anzusehen. 



Die Stromafraktion umfasst — nach mikroskopischer Beobachtung an der erschop- 

 fend extrahierten Muskelfaser — bindegewebige Anteile, Sarkolemm und vielleicht noch 

 einige weitere nicht oder nicht wesentlich doppelbrechende unlosliche Strukturanteile. 



tJber die Bedeutung der Globulin X-Fraktion sind Aussagen noch nicht moglich. 



Die Stellung der Myosinfraktion in der Muskelfaser wurde bisher auf Grund fol- 

 gender Tatsachen beurteilt: die Eigendoppelbrechung der Faser betragt '•^40 (44%) 

 der Eigendoppelbrechung des Myosinfadens gleicher Eiweisskonzentration^^' ^^, wahrend 

 die Stabchendoppelbrechung sogar genau 40 % der Stabchendoppelbrechung des Fadens 

 ausmacht^^' 22. Die Stabchendoppelbrechung des Fadens ist dabei auch quantitativ die 

 Doppelbrechung eines idealen WiENER'schen Stabchenmischkorpers. Da ferner auch 

 40% der Muskeleiweisskorper der Myosinfraktion angehoren, wurde gefolgert, dass die 

 gesamte Doppelbrechung des Muskels ausschliesslich auf der Doppelbrechung der 

 Myosinfraktion beruhe und dass auch im Muskel die Myosin- (Aktomyosin) Stabchen 

 streng achsenparallel angeordnet sind. Da ferner das Volumen der A-Abschnitte auf 

 ctwa 40% des Faservolumens geschatzt werden muss, ergab sich als zweiter Schluss, 

 dass wahrscheinlich alles Aktomyosin sich in den doppelbrechenden Abschnitten be- 

 findet^^. Daraus und aus der weiteren Tatsache, dass das Aktomyosin der Trager der 

 rontgenoptischen Phanomene des Muskels und ihrer Veranderung bei der Kontraktion 

 ist^' ^, ergab sich schliesslich, dass Aktomyosin offenbar das kontraktile Protein sei. 



Nun fanden Wolpers*^, sowie Schmitt und Mitarbeiter^s, dass elektronenmikros- 

 kopische Eiweissfaden von einer Dicke von 50 bis 250 A in gleicher Dichte den A- und 



* Rontgen-, Polarisations- und Elektronenoptik, sowie Streuung des sichtbare Lichtes. 

 Literatur S. 24. 



