VOL. 4 (1950) 



MUSKELPROTEINE 



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0.04 [.I verdiinnt und die Myosinfraktion abzentrifugiert. Aus der ATP freien Losung des 

 Niederschlages fallen dann bei pn 6.8 alle S-Myosine geschlossen durch Verdiinnung auf 

 0.28 bis 0.3 [.I aus. Die iiberstehende Losung enthalt nur noch L-Myosin, das bei 0.05 /t 

 als Gel von 0.5 bis 1% und bei 0.03 // als Gel von ^2% quantitativ ausfallt. Der lockere 

 Niederschlag der S-Myosine schliesst etwas gelostes L-Myosin ein, dass durch weitere 

 Umfallungen entferni werden kann*. Nach solcher Trennung ist es leicht zu beweisen, 

 dass L-Myosin mit dem Myosin Szent-Gyorgyi's und die S-Myosine mit seinem Akto- 

 myosin identisch sind. 



Werden Extrakte in dieser Weise aufgeteilt, so ordnen sich die Sedimentations- 

 konstanten von mehr als 10 Praparaten des L-Myosin in schwacher und geradliniger 

 Abhangigkeit von der Eiweisskon- . 

 zentration zur Kurve i der Fig. i. 

 Auf dieser Kurve liegen auch unsere 

 Werte fiir "kristallisiertes" Myosin. 

 Bei c = o betragt Soq 7-I- 



Die Sedimentationskonstanten 

 der S-Myosine sind viel grosser, 

 hangen von der Eiweisskonzentra- 

 tion viel starker und ausserdem 

 nicht geradlinig ab (vergl. Kurven 

 2 und 3 der Fig. i). Bei den S- 

 Myosinen ist vielmehr i/s der Kon- 

 zentration geradlinig proportional 

 nach der Formel 



K-c 



5fC = o) 



Fig. I. Sedimentationskonstante 

 Kurve i : L-Myosin O O rein durch fraktionierte Um- 

 fallung, -)-+ rein durch Kristalhsation, ^ Ci aus 

 Aktomyosin der Kurven 2 und 4 durch .\TP; Kurve 2, 

 3, 4: Aktomyosine ©^3 aus Muskelextrakt isoliert 

 durch fraktionierte Umfallung; • 5 aus L-Myosin der 

 Kurve i durch Aktin; Q durch Riickbildung aus ^ der 

 Kurve i bei Aufspaltung der ATP; Kurve la: Denatu- 

 riertes L-Myosin \/ rein, ^ zu 50% gemischt mit 

 undenaturiertem L-Myosin. 



to 1.11 

 cinX 



S20 (c = o) ist bei verschiedenen 



Praparaten der S-Myosine sehr ver- 



schieden, K dagegen weniger: so 



hat S20 (c == o) in Kurve 2 den 



Wert 93, in Kurve 3 den Wert 280, 



wahrend K = J-/ fiir die Kur- 



s/c 



ven 2 und 3 den Wert 8.8 bezw. 8.2 

 besitzt. Wenn das immer so ist, 

 so wiirde es bedeuten, dass die Wechselwirkung der Einzelteilchen bei den verschie- 

 denen Aktomyosinen annahernd gleich ist, wahrend Gestalt und Grosse der Teilchen 

 von einem Aktomyosin zum anderen sehr verschieden sein konnen. Denn K charakte- 

 risiert die Wechselwirkung, S20 (c = o) dagegen das Einzelteilchen. Es wurden unter 

 40 Sedimentationskonstanten von S-Myosinen keine Werte gefunden, die tiefer lagen als 

 die Werte von Kurve 2. In Abbildung i sind nur seiche Konstanten eingezeichnet, die 

 an einheitlichen Praparaten gefunden ^vurden. Reine Praparate von S-Myosinen ent- 

 halten namlich haufig 2 S-Myosine mit scharf unterschiedlichen Sedimentationskon- 

 stanten. 



Werden S-Myosine mit einer geniigenden Menge ATP versetzt, so fallen ihre 

 * Die Trennung bei cinem 0.6 m KCl-Extrakt ist kurz beschrieben im FIAT-Review*". 

 Literatur S. 24. 



