VOL. 4 (1950) 



MUSKELPROTEINE 



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aus einem Beitrag des freien L-Myosin und freien Aktin des Komplexes zusammensetzt — und zwar 

 so, dass sich unter ATP der log rj' der L-Myosin- und der Aktinkomponente addiert und nicht etwa 

 die beiden ?j' Werte selbst (Fig. 4)^^ Da aber im ATP-Versuch nach Szent-Gyorgyi immer die 

 Viskositat auf die Gesamteiweisskonzentration (L-Myosin -|- Aktin) bezogen wird und da ferner r]' 

 fiir Aktin- und Myosinlosungen gleicher Konzentration sehr ahnlich ist, fallt der Unterschied nicht 

 sehr auf (s. u.). 



Von der Konzentration hangen die Viskositaten aller Myosinkomponenten und des 

 aktiven Aktin nach der ARRHENius-Formel log >;' = K-c ab*. BeiGefalle 1000 betragt 

 der K-Wert fiir L-Myosin 0.9 und streut fiir aktives Aktin zwischen 0.9 und 1.3. 



Die haufig auftretenden^" Sedimentationskonstanten der Kurve la der Fig. i 

 stammen von einheitlichem, denaturierten L-Myosin: einheitliche Praparate mit diesen 

 Sedimentationskonstanten und Mischungen solcher Praparate mit L-Myosin geben die 

 niedrige Viskositat des L-Myosin und sind ATP-unempfindlich (vergl. Kurve la der 

 Fig. I mit Kurve i der Fig. 3)^''. Die 

 Komponente mit S20 (c = o) = 15 ist 

 also kein Akto- oder S-Myosin. Und sie 

 entsteht aus L-Myosin im Laufe der 

 Zeit und der Umf allungen (vergl. Fig. 5). 

 Die "Kristallisation" begiinstigt durch 

 ihre hohere Dauer diesen Vorgang mehr 

 als die oben beschriebene Abtrennung 

 des L-Myosin durch fraktionierte Um- 

 fallung (vergl. Fig. 5b und c). Die 

 Denaturierung vollzieht sich offenbar 

 in scharfen Stufen. Zwischenwerte 

 zwischen den Kurven i und la wurden 

 nie beobachtet. Mit fortschreitender 

 Denaturierung wachst nur der Anted 

 der denaturierten Komponente (S20 

 (c = o) = 15) auf Kosten des urspriing- 

 lichen L-Myosin (vergl. d und e der 

 Fig. 5). 



\, 



23 24 25 24 25 26 2i 25 26 2U 25 26 27 28 25 26 27 28 29 



Fig. 5. Sedimentaiionsgradienien. 

 Linker Gipfel = L-Myosin mit der Sedimentations- 

 geschwindigkeit der Kurve i der Fig. i, rechter 

 Gipfel (in b, d und e) denaturiertes L-Myosin mit 

 der Sedimentationsgeschwindigkeit der Kurve la 

 der Fig. i. a) = i X "kristallisiert" 4 Tage p.m., 

 b) = 2 X "kristallisiert" 8 Tage p. m., c) = 2 X 

 fraktioniert umgefallt 4 Tage p. m., d) = ebenso, 

 aber 20 Tage p. m., e) = 2 X "kristallisiert", i X 

 umgefallt, 9 Tage p.m. 



Wahrend der letzten Jahre wurden im 

 Laboratorium von Svedberg gleichzeitig 

 mit unseren Untersuchungen die Sedimen- 

 tationskonstanten der unfraktionierten Myo- 

 sinlosungen untersucht^". Die Ergebnisse 

 stimmen experimentell mit den hier ange- 

 gebenen Werten fiir die gereinigten einheitlichen Komponenten iiberein. Dagegen sind die Sedi- 

 mentationskonstanten bei den schneller sedimentierenden Komponenten etwas anders auf c = o 

 extrapoliert. Dies beruht darauf, dass die Extrapolationsstrecke wesentlich grosser ist als bei uns 

 und dass s und nicht i/s geradlinig extrapoliert wurde. So werden die Sedimentationskonstanten der 

 Kurve la (Fig. i) fiir c ^ o auf 12 und der Kurve 2 auf 50 extrapoliert statt auf 15 bezw. 93. Fiir 

 die langsamste Komponente und ebenso fiir das kristallisierte Myosin nach Szent-Gyorgyi wird 

 SjQ (c = o) mit 7.2 Svedberg23 angegeben in guter Ubereinstimmung mit unserem Wert von 7.1 

 Svedberg. Die angegebenen Sedimentationsdaten diirfen also als gesichert angesehen werden. 



Fiigen wir hinzu, dass der scheinbare Absorptionskoelhzient infolge von Licht- 

 streuung bei L-Myosinlosungen '^^ o.i cm"^ ist — nach Abzentrifugieren sehr feiner 



* Dies gilt im Grunde nur streng, wenn r]' aus Messungen mit iiblichen Ostwald- oder Ubbe- 

 LOHDE-Viskosimetern ohne HAGENBACH-Korrektur berechnet wird. Mit HAGENBACH-Korrektur 

 hangt log 7^' nicht mehr ganz geradlinig von der Konzentration ab; die Abhangigkeit folgt dann der 

 Formel von G. V. Schulz und F. Blaschke^^' ^s. 



Literatur S. 24. 



