VOL. 4 (1950) RETINENES AND VITAMINS A 227 



des composantes suivantes: la coenzyme, DPN-Hj; comme substratum du r^tinenej synth6tique; 

 et I'apoenzyme, extraite de retines homogeneisees de grenouilles ou de bceufs au moyen de solutions 

 salines diluees. L'apoenzyme n'est pas dialysable ; elle est precipitee par le sulfate d'ammonium a demi- 

 saturation et detruite par chauffage a 100° pendant 30 secondes. Son pn optimum est d'environ 6.5. 



Dans les batonnets de la retine de poissons d'eau douce, il existe un systeme enzymatique 

 parallele, qui reduit le retinenej en vitamine A2. Ce systeme pent etre constitue a partir des compo- 

 santes suivantes, toutes en vraie solution: la coenzyme, DPN-Hj; comme substratum, du r^tinencg 

 synthetique, prepare par oxydation chromatographique de la vitamine A, au bioxyde de manganese; 

 et l'apoenzyme, extraite au moyen de solutions salines diluees a partir de retines homogeneisees de 

 poissons d'eau douce (poisson-soleil, perche jaune). 



L'apoenzyme de la retine de grenouille reduit le r6tinene2 aussi bien que le retinencj. De meme, 

 l'apoenzyme de poissons d'eau douce agit egalement bien sur les deux retinenes. II n'est done besoin 

 de considerer qu'une seule apoenzyme, la reductase du r^tinene, qui, en presence d'une coenzyme, 

 le DPN-Hg, reduit I'un ou I'autre des deux retinenes en la vitamine A correspondante. 



Le systeme de la reductase du r^tinene introduit une seconde vitamine dans la chimie de la 

 vision par batonnets. II pr^sente le phenomene nouveau d'une vitamine qui en regenere une autre, 

 attendu que la composante essentielle du DPN-Ho est la nicotamide, le facteur antipellagreux du 

 complexe vitamique B. 



Des solutions de rhodopsine et d'extraits homogen^is^s de ratines perdent rapidement leur 

 pouvoir de r6duire les retinenes, de par la destruction de leur DPN par une nucleotidase. Des solu- 

 tions de rhodopsine ayant ainsi perdu leur pouvoir r^ducteur sont reactivees par I'addition d'une 

 quantite fraiche de DPN-Hjj. La coenzyme pent Egalement etre protegee par la presence de nicota- 

 mide libre et de phosphate d'a-tocopheryle. 



En plus du systeme enzymatique etudie, les retinenes synthetiques forment des produits 

 d'addition avec d'autres molecules, et specialement avec les proteines. L'etat normal des retinenes 

 dans les retines et leurs extraits est un equilibre labile entre la forme libre et la forme associ^e. Les 

 retinenes s'associent avec une varidt6 de molecules r^tinales et migrent librement de I'une a I'autre. 



ZUSAMMENFASSUNG 



Das Retinen^, welches bei der Bleichung des Rhodopsins entsteht, entpuppt sich jetzt als Vita- 

 min A^-Aldehyd. Morton und Mitarb. haben dafiir den besten Beweis geliefert, dadurch dass sie 

 gezeigt haben dass Retinenj durch milde Oxydation von Vitamin Aj gebildet werden kann. Es wird 

 eine einfache Prozedur beschrieben, um diesen Vorgang chromatographisch mittels einer Mangan- 

 dioxyd-Saule zu bewerkstelligen. 



In der Netzhaut wird Retinenj irreversibel in Vitamin A^ verwandelt durch ein Enzymsystem 

 in welchem reduzierte Cozj^mase I (DPN-H,) als Coenzym dient. Die Hauptreaktion besteht dabei 

 in der Ubertragung von zwei Wasserstoflfatomen vom DPN-Hj auf das Retinen^, dessen Aldehyd- 

 gruppe zur primaren Alkoholgruppe des Vitamins Aj reduziert wird. 



Das Enzymsystem welches diese Reduktion vollfiihrt, kann in Losung aus folgenden Kompo- 

 nenten zusammengestellt werden: das Coenzym, DPN-H2; ^^^ Substrat, sjmthetisches Retinen^; 

 und das Apoenzym, welches durch verdiinnte Salzlosungen aus homogenisierten Frosch- oder Rinder- 

 Netzhiiuten ausgezogen wird. Das Apoenzym ist nicht dialysierbar ; es wird durch halbgesattigte 

 Ammoniumsulfat-Losung gefallt und durch Erhitzen auf 100° innerhalb 30 Sek. zerstort. Sein pn 

 Optimum liegt bei ca 6.5. 



In den Stabchen von Siisswasserfischen besteht ein paralleles Enzymsystem, welches Retinenj 

 zu Vitamin Ag reduziert. Es kann aus folgenden, alle in wahrer Losung befindlichen Komponenten 

 zusammengestellt werden: das Coenzym, DPN-Hg; als Substrat, synthetisches RetineUj, durch 

 chromatographische Oxydation von Vitamin A2 an Mangandioxyd dargestellt; und das Apoenzym, 

 welches durch verdiinnte Salzlosungen aus den Netzhauten von Siisswasserfischen (Sonnenfisch, 

 gelber Barsch) ausgezogen wird. 



Das Apoenzym aus Froschnetzhauten reduziert RetineUg so wirksam wie Retinen^. Desgleichen 

 wirkt das Fisch-Apoenzym gleich gut an beiden Retinenen. Man hat also nur ein einziges Apoenzym 

 zu betrachten, die Retinen-Reduktase, welche zusammen mit einem Coenzym, dem DPN-Hj, beide 

 Retinene zu den entsprechenden A-Vitaminen reduziert. 



Das System der Retinen-Reduktase fiihrt ein zweites Vitamin in die Chemie des Stabchen- 

 Sehens ein. Es zeigt das neuartige Phanomen eines Vitamins welches ein anderes regeneriert, denn 

 die wichtigste Komponente vom DPN-Hj ist das Nikotinamid, der Antipellagra-Faktor des Vitamin 

 B-Komplexes. 



Losungen von Rhodopsin und homogenisierten Netzhautextrakten verlieren rasch ihr Ver- 

 mogen, Retinene zu reduzieren; ihr DPN wird namlich von einer Nukleotidase zerstort. Auf solche 

 Art inaktivierte Rhodopsin-Losungen konnen durch Zugabe von DPN-H, reaktiviert werden. Das 



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