238 BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA VOL. 4 (1950) 



L'fiNERGIE DE FORMATION DES 



complexes dissociables enzyme-substrat et 

 antig£:ne-anticorps 



par 



RENfi WURMSER et SABINE FILITTI-WURMSER 



Institut de Biologie physicochimique, Paris (France) 



I. LES COMPLEXES ENZYME-SUBSTRAT 



La connaissance des energies et entropies de formation des complexes proteiques 

 dissociables permet trait de preciser la nature des liaisons qui y sont impliquees, et de 

 comprendre I'effet specifique qui en resulte. 



Ainsi Taction catalytique des enzj^mes est generalement expliquee par une attrac- 

 tion entre I'enzyme et le substrat. Plusieurs mecanismes de detail ont ete proposes^. 

 Par exemple, I'attraction de deux substrats juxtaposes sur I'enzyme les presse I'un 

 contre I'autre et favorise leur union. Dans une representation plus elaboree de Tactiva- 

 tion, Stearn^ considere I'hydrolyse d'une liaison peptide. La formation du groupe 

 d'atomes active CONH serait facilitee par I'approche d'un dipole de I'enzyme qui 

 attire I'oxhydrile vers le groupe C-N. L'attraction du substrat par I'enzyme servirait 

 a vaincre les forces de repulsion qui s'opposent a ce rapprochement. 



D'autre part, on pent admettre que I'abaissement de I'energie d'activation ne 

 depend pas directement de la combinaison de I'enzyme avec le substrat, pris comme un 

 tout et dans son etat normal. L'energie potentielle de I'etat active serait abaissee par 

 resonance d'un groupe reactif du substrat dans I'etat active avec un groupe correspon- 

 dant de I'enzyme. Le mecanisme suggere par DelbrOck^ pour expliquer I'auto- 

 reproduction des proteines s'apparente a cette maniere de voir. La connaissance exacte 

 des energies de liaison serait utile pour entreprendre une discussion serree de ces deux 

 conceptions. 



Or, on ne possede pas de donnees certaines sur les energies d'association des enzymes 

 avec leur substrats. Celles dont on dispose jusqu'ici ont ete obtenues en appliquant la loi 

 de Van 't Hoff a la variation de la constante de Michaelis en fonction de la temperature. 

 Comme I'ont mis en evidence Briggs et Haldane^, cette constante Ki^j n'est pas neces- 

 sairement egale a I'inverse de la constante d'affinite K de I'enzyme pour son substrat. 

 La variation de K^ avec la temperature ne pent done servir sans reserves a calculer la 

 chaleur de formation a pression constante ou enthalpie z) H du compose. La condition 

 est que la vitesse kj de la dissociation du compose ES en E et S, soit grande par rapport 

 a la vitesse kg de decomposition du complexe en produit final de la reaction, ou que la 

 decomposition du complexe ait la meme energie d'activation que sa dissociation. 



La constante d'affinite K de I'enz^^me pour son substrat a bien ete determinee directe- 

 ment, dans une circonstance, par Chance^. Elle est 100 fois plus grande que i/K^. II 

 Bibliographic p. 243. 



