242 R. WURMSER, S. FILITTI-WURMSER VOL. 4 (1950) 



III. DISCUSSION 



En ce qui concerne la nature des liaisons, on notera que 20 000 calories correspondent 

 a la formation d'environ 4 liaisons hydrogene ou a une vingtaine d'attractions de Van 

 der Waals (Pauling^). Ces valeurs sont raisonnables si Ton admet, par exemple, qu'un 

 groupe agglutinogene renferme un polysaccharide. 



On pent avoir une idee de la grandeur de la constante d'cquilibre K. Cette constante 

 "intrinseque" caracterise I'equilibre entre I'agglutinine et les groupes agglutinogenes 

 supposes independants. Elle est egale a une constante d'equilibre classique entre I'agglu- 

 tinine et les hematics portant un nombre de groupes combines, c'est-a-dire 



les hematics demi-saturees, parce que pour ces hematics I'effet statistique sur I'energie 

 libre est elimine. 



Nous avons utilise les donnees de Kabat^" sur la concentration de I'isoagglutinine 

 dans les serums pour calculer la valeur de m a partir du rapport (A)o/(A) des concen- 

 trations d'agglutinine avant et apres agglutination en presence d'un petit nombre 

 d'hematies (environ 4-10^ par /d). On trouve ainsi que m est de I'ordre de 10^, qui 

 correspond d'ailleurs sensiblement au maximum de place disponible pour I'agglutinine 

 a la surface d'une hematic. Cette valeur de m portee dans la relation (i) donne alors 

 pour K la valeur 2 • 10^ a 4° C, soit i • 10'' a 37° C. 



A cette derniere temperature la variation d'energie libre par molecule-gramme 

 d'agglutinine est J F = — -10000 calories et la variation d'entropie zl S = — 30, environ 

 8 unites par liaison. Toutes ces valeurs apparaisscnt vraisemblables. 



L'energie libre ainsi trouvee est a comparer avec la valeur calculee selon les procedes 

 ordinaires de la theorie statistique, par Morales, Botts et Hill^^ pour l'energie libre 

 de combinaison d'une molecule d'antihemocyanine avec une molecule d'hemocyanine. 

 Ces auteurs partent de la donnee calorimetrique de Boyd et collaborateurs. lis tiennent 

 seulement compte, pour obtenir la fonction de partition, des effets de translation et de 

 rotation et supposent que les deux molecules ont meme masse et meme rayon, et que 

 le moment d'inertie du complexe est celui d'une sphere equivalente. Leur resultat 

 -II 000 calories par groupe fixe est tout a fait voisin de celui que nous obtenons pour la 

 combinaison de I'agglutinine avec un groups agglutinogene d'une hematic. Mais dans 

 le cas de I'hemocyanine, l'energie totale etant de 40000 calories, 8 liaisons de 5000 

 calories, au lieu de 4, sont impliquees dans la formation du complexe; l'energie libre 

 par liaison est done moitie de celle trouvee pour I'agglutinine. 



La coherence des resultats obtenus dans le cas de I'isohemagglutination presente 

 un autre interet que celui de donner une base aux hypotheses possibles sur la nature des 

 liaisons en jeu. II sera utile d'introduire la mesure de ces grandeurs energetiques dans 

 la comparaison de serums d'origines diverses. Apres un examen plus approfondi des 

 facteurs accessoires (force ionique, presence d'inhibiteurs), susceptibles de les faire varier 

 pour une meme agglutinine, il n'est pas exclu qu'il se degage, d'une telle comparaison, 

 des caracteres de groupes interessants, meme a un point de vue strictement biologique. 



r£sum£ 



On ne connait pas de donnees rigoureuses sur l'energie de liaison des enzymes a leur substrats. 

 En ce qui concerne I'union des antigenes aux anticorps, il n'existait qu'une determination calorime- 

 trique de I'union de I'hemocyanine a I'antihdmocyanine. L'^tude de I'isohemagglutination a permis 

 de calculer l'energie de la liaison agglutinine-groupe agglutinogene et d'6valuer la constante d'cqui- 

 libre correspondante, soit i • 10' a 37° C. 



Bibliographie p. 24.3. ' 



